Amylazy - enzymy należące do glikozydas z klasy hydrolaz. Katalizują hydrolityczny rozkład polisacharydów (skrobia, glikogen) na cukry o mniejszych cząsteczkach. Enzymy te działają się na wiązania -D-glikozydowe
Skrobia i glikogen należą do wielocukrów zbudowanych wyłącznie z D-glikozy. W skrobi można wyróżnić - amylazę i amylopektynazę. Amylaza złożona jest z łańcuchów utworzonych przez połączenie 300 -1000 cząsteczek glukozy wiązaniami 1,4-D - glukozydowymi. W amylopektynie, zawierającej 500-15000 cząsteczek glukozy, do łańcucha z wiązaniami 1,4-D - glukozydowymi przyłączane są za pomocą 1,6-D - glukozydowych łańcuchy boczne, posiadające 18-20 reszt glukozowych. Łańcuchy amylazy i proste odcinki amylopektyny występują w formie spirali.
Glikogen budową przypomina amylopektynazę z tym że, zawiera znacznie więcej rozgałęzień. Zarówno w skrobi jak i w glikogenie mogą występować również nieliczne wiązania 1,3-D-glukozydowe.
AMYLAZY dzielimy na:
- α-amylazy- atakują wiązania 1,4- α-D-glikozydowe znajdujące się w środku łańcucha wielo cukru, dlatego nazywane są endoamylazami. Podczas ich działania na skrobię produktami rozpadu są początkowo oligosacharydy, zawierające 6-7 reszt glukozy tzw. Dekstryny niskocząsteczkowe, które dopiero po dłuzym czasie rozpadają się na disacharydy. Z tych względów α-amylazy nazywane są enzymami dekstrynotwórczymi. Pod działaniem α-amylaz amyloza może być całkowicie rozłożona do maltozy. Produktem rozpadu amylopektyny i glikogenu jest oprócz maltozy, także izomaltoza, pochodząca z miejsc rozgałęzionych łańcucha, utworzonych przez wiązania wiązania 1,6- α-D-glikozydowe.
- β-amylazy- atakują łańcuch wielocukru, poczynając od nieredukującego końca. Nazywane są egzoamylazami. Działają na co drugie wiązanie glikozydowe, kolejno odszczepiając cząsteczki maltozy, która szybko ulega mutarotacji z wytworzeniem formy β. Ponieważ w tym przypadku obserwuje się stosunkowo szybki wzrost zawartości cukrów redukujących, β-amylazy zalicza się do enzymów cukrotwórczych. Rozkładają amylozę do maltozy. Amylopektyna i glikogen pod ich wpływem tylko częściowo ulegają hydrolizie do maltozy, ponieważ w miejscach rozgałęzień łańcucha 1,6 aktywność β-amylaz ustaje. Ponadto kw. ortofosforanowy(V), wbudowany w niektórych miejscach cząsteczki skrobi, działa jako inhibitor enzymu. Ostatecznie obok β-maltozy powstają wysokocząsteczkowe „dekstryny graniczne”. Β-amylazy prawdopodobnie nie wymagają do swej aktywności jonów nieorganicznych. Są bardziej wrażliwe od α- amylaz na działanie wyższych temperatur i mniej wrażliwe na zakwaszenie.
γ- amylazy- nalezą do egzoamylaz. Atakują kolejne, wiązanie glikozydowe od strony nie redukującego końca łańcucha wielocukru, dzięki czemu końcowym bezpośrednim produktem rozpadu jest glukoza a nie maltoza. γ- amylazy, zawne glukoamylazami, katalizują rozpad wiązań zarówno wiązań 1,4-, jak i 1,6- α-D-glikozydowych i mogą całkowicie rozłożyć skrobię i glikogen.
... zobacz całą notatkę
Komentarze użytkowników (0)