Wykład - wpływ aktywatorów na aktywność enzymów

Wpływ aktywatorów na aktywność enzymów
Różnego rodzaju aktywatory nie biorące udziału w reakcji katalitycznej uczynniają enzymy lub zwiększają ich aktywność. Można je podzielić na 3 grupy:
1. jony niektórych metali, wbudowanych w cząsteczkę apoenzymu,
2. związki wielkocząsteczkowe o charakterze białkowym działające przez odsłonięcie grup czynnych,
3. drobnocząsteczkowe połączenia organiczne usuwające wpływ związków hamujących. Liczne „pierwiastki śladowe” są niezbędnymi składnikami pokarmowymi dla organizmu ponieważ pełnią rolę swoistych aktywatorów poszczególnych enzymów.
Enzymy są aktywowane najczęściej przez następujące jony:
1. Mg2+ (fosfatazy, fosforylazy, fosfokinazy, syntetazy),
2. Zn2+ (anhydraza węglanowa, dehydrogenaza mleczanowa i alkoholowa oraz proteazy),
3. Mn2+ (peptydazy, arginaza),
4. Ca2+ (lipaza),
5. Cu2+ (oksydazy),
6. oraz niekiedy Fe3+, Fe2+, Co2+, Ni2+, Na+, K+.
Kationy metali ciężkich mają działanie hamujące. Aniony mają mały wpływ na aktywność enzymów. Wyjątkiem jest amylaza aktywowana chlorkami.
Enzymy niekiedy wydzielane są w postaci nie wykazującej czynności katalitycznej, czyli w postaci prekursorów (proenzymów). Na przykład trypsynogen przechodzi w czynną postać, trypsynę, pod działaniem aktywatora - proteolitycznego enzymu enteropeptydazy (enterokinazy).
... zobacz całą notatkę