Enzymy biochemia - zagadnienia na kolokwium

Nasza ocena:

3
Pobrań: 1253
Wyświetleń: 5376
Komentarze: 0
Notatek.pl

Pobierz ten dokument za darmo

Podgląd dokumentu
Enzymy biochemia - zagadnienia na kolokwium - strona 1 Enzymy biochemia - zagadnienia na kolokwium - strona 2 Enzymy biochemia - zagadnienia na kolokwium - strona 3

Fragment notatki:



...model klucza i zamka- teoria, według której cząsteczka substratu pasuje przestrzennie do centrum aktywnego enzymu tak, jak klucz do zamka. Autorstwo tej teorii przypisuje się Fisherowi i przeciwstawia się jej inną, nowszą teorię - Koshlanda - "ręki i rękawiczki". Druga teoria przyjmuje indukcyjne, wzajemne dopasowanie się substratu i enzymu...

...Apoenzym- białkowy składnik enzymu będącego białkiem złożonym, uaktywniający się dopiero po połączeniu ze składnikiem niebiałkowym -grupą prostetyczną, np. z koenzymem. Apoenzym decyduje o swoistości enzymu i często o rodzaju katalizowanej przez niego reakcji. Połączenie apoenzymu z grupą prostetyczną nazywa się holoenzymem...

Enzymy - wielkocząsteczkowe, w większości białkowe, katalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne poprzez obniżenie ich energii aktywacji.
II. Budowa chemiczna enzymów:
- holoenzym- cząsteczka enzymu będącego białkiem złożonym. Składa się z części białkowej - apoenzymu i części niebiałkowej - kofaktora (koenzym lub grupa prostetyczna). Dopiero gdy obydwie te części są ze sobą połączone, enzym stanowi funkcjonalną całość
Koenzymy - niebiałkowe składniki białek (np. enzymów) niezbędne dla ich aktywności, rodzaj kofaktorów. W przeciwieństwie do grup prostetycznych, są nietrwale (niekowalencyjnie), luźno związane z białkami. Koenzymy mogą mieć charakter zarówno organiczny jak i nie organiczny Grupy prostetyczne - niebiałkowe składniki białek (np. enzymów) niezbędne dla ich aktywności, rodzaj kofaktorów. W przeciwieństwie do koenzymów, są trwale związane z białkami (np. miejscem aktywnym enzymów), często za pomocą wiązań kowalencyjnych lub koordynacyjnych, i nie opuszczają one swojego miejsca wiązania w trakcie reakcji. - Apoenzym- białkowy składnik enzymu będącego białkiem złożonym, uaktywniający się dopiero po połączeniu ze składnikiem niebiałkowym -grupą prostetyczną, np. z koenzymem. Apoenzym decyduje o swoistości enzymu i często o rodzaju katalizowanej przez niego reakcji. Połączenie apoenzymu z grupą prostetyczną nazywa się holoenzymem.
.
- Centrum aktywne (katalityczne) enzymu- W enzymach centrum aktywne zlokalizowane jest w kieszeni lub szczelinie apoenzymu. Stanowi je grupa aminokwasów, które leżą blisko siebie w trójwymiarowej cząsteczce.
- hemowe grupy prostetyczne- Hem, żelazoporfiryna - grupa prostetyczna wielu enzymów. Występuje m.in. w hemoglobinie, mioglobinie oraz w cytochromach.
Część organiczna hemu posiada strukturę analogiczną do porfiryny, która jest płaska. W cząsteczce hemu odpowiednia porfiryna posiada związany kation żelaza (Fe2+ lub Fe3+) przez cztery wiązania N-Fe. - Kwas liponowy - organiczny związek chemiczny z grupy kwasów karboksylowych. Jest to ośmiowęglowy, nasycony kwas tłuszczowy, w którym atomy węgla 6, 7 i 8 wraz z dwoma atomami siarki tworzą pierścień ditiolowy. - Ubichinon (koenzym Q) - organiczny związek chemiczny z grupy chinonów, występujący w mitochondriach komórek roślinnych i zwierzęcych. Jest odpowiedzialny za przenoszenie elektronów w łańcuchu oddechowym. W ludzkich mitochondriach najpowszechniej występuje ubichinon Q10, w którym łańcuch boczny zbudowany jest z 10 jednostek izoprenowych.
Koenzymy przenoszące grupy atomów:
a) przenoszące grupy jednowęglowe
- S-Adenozylometionina (SAM) - organiczny związek chemiczny, pochodna adenozyny i metioniny, najważniejszy 

(…)

… związanie substratów (i vice versa) i kompleks enzym-inhibitor (EI) jest enzymatycznie nieaktywny
-wymienić enzymy oksydoreduktaz:
Przyjmując za kryterium mechanizm działania, enzymy klasy oksydoreduktaz można ująć w cztery grupy: - oksydazy- oksydaza fenolowa, oksydaza ksantynowa - oksygenazy - dehydrogenazy - hydroperoksydazy
-Km - Stała Michaelisa (Km) - jest to takie stężenie substratu…
… nie zależy od stężenia enzymu!
-model klucza i zamka- teoria, według której cząsteczka substratu pasuje przestrzennie do centrum aktywnego enzymu tak, jak klucz do zamka. Autorstwo tej teorii przypisuje się Fisherowi i przeciwstawia się jej inną, nowszą teorię - Koshlanda - "ręki i rękawiczki". Druga teoria przyjmuje indukcyjne, wzajemne dopasowanie się substratu i enzymu
1) oksydoreduktazy - katalizujące…
… reakcje utleniania i redukcji- dehydrogenaza mleczanowa uczestnicząca w wątrobie w pozbywaniu się szkodliwego kwasu mlekowego
2) transferazy - katalizujące reakcje przenoszenia grup funkcyjnych- transaminaza glutaminianowa przenosząca grupę aminową na ketoglutaran 3) hydrolazy - katalizujące reakcje hydrolizy, czyli rozpadu wiązań z udziałem wody- np.: wszystkie enzymy trawienne układu pokarmowego.
4…
... zobacz całą notatkę

Komentarze użytkowników (0)

Zaloguj się, aby dodać komentarz