Enzymy, kinetyka-wykład

Nasza ocena:

3
Pobrań: 98
Wyświetleń: 903
Komentarze: 0
Notatek.pl

Pobierz ten dokument za darmo

Podgląd dokumentu
 Enzymy, kinetyka-wykład - strona 1  Enzymy, kinetyka-wykład - strona 2  Enzymy, kinetyka-wykład - strona 3

Fragment notatki:

BIOCHEMIA
Wykład 6: Enzymy: kinetyka
Joanna Cieśla
XVIII/XIX w. – obserwacja trawienia in vitro mięsa przez wydzieliny
żołądka i rozkład skrobi przez ekstrakty roślinne.
XIX w. – Ludwik Pasteur badając fermentację alkoholową w drożdżach
powiązał ten proces z organizmami żywymi.
Termin enzym (gr. ενζυμον – „w zaczynie”) ukuł w 1878 r niemiecki
fizjolog Wilhelm Kühne.
Eduard Buchner pokazał, że ekstrakty drożdżowe mogą
fermentować cukry pod nieobecność żywych komórek.
Odkryty enzym przeprowadzający fermentację sacharozy
nazwał zymazą.
1907 r – nagroda Nobla w dziedzinie chemii
Nazwy enzymów powstają od ich substratów lub reakcji przez nie
katalizowanych z dodaniem przyrostka "aza": laktaza, ureaza, syntetaza,
polimeraza, reduktaza, transferaza itp.
Enzymy
• Są katalizatorami biologicznymi - biokatalizatory
• Są cząsteczkami wielokrotnego użycia
• Niemal wszystkie są białkami
• Są bardzo specyficzne względem substratu
• Działają przez stabilizację stanów przejściowych
• Podlegają regulacji fizyko-chemicznej: temperatura, pH,
stężenie substratu, stężenie produktu, aktywatory i
inhibitory reakcji
Enzymy jako katalizatory
Enzymy przyspieszają reakcję co najmniej 106 razy
Stopień przyspieszenia reakcji przez wybrane enzymy
anhydraza
węglanowa
Uwodnienie dwutlenku węgla
Jeden z najszybszych
enzymów – uwadnia 106
cząsteczek CO2 w czasie 1 s.
Enzymy są specyficzne
Proteoliza
Specyficzność substratowa:
(A) trypsyna – tnie wiązanie peptydowe po
karboksylowej stronie Lys lub Arg
(B) trombina – tnie między resztami Arg i Lys
w szczególnych sekwencjach peptydowych
Specyficzność wynika z precyzyjnego
oddziaływania enzym-substrat, będącego
wynikiem skomplikowanej struktury
trójwymiarowej białka enzymatycznego
Niektóre enzymy potrzebują kofaktorów
Apoenzym – enzym bez kofaktora
Apoenzym + Kofaktor = Holoenzym
Kofaktory:
• metale
• małe cząsteczki organiczne
(koenzymy)
Koenzym silnie związany z
enzymem – grupa prostetyczna
Enzymy przekształcają jedną formę energii
w drugą
Luminescencja – przekształcenie energii
wiązania chemicznego w energię świetlną
Fotosynteza w chloroplastach – energia
świetlna zamieniana na energię wiązania
chemicznego z wykorzystaniem gradientu
jonowego
Łańcuch oddechowy w mitochondriach –
energia swobodna małych cząsteczek
zamieniana najpierw w energię gradientu
jonowego, a potem w energię swobodną ATP
Luminescencyjna meduza
Aequorea victoria
Enzym akworyna katalizuje utlenienie swojej
grupy prostetycznej przez tlen w obecności
wapnia. Uwalnia się CO2 i światło. Część
światła jest przekazywana na GFP –
przesunięcie w stronę zieleni.
Energia wiązań chemicznych ATP zużywana w
różnych procesach: skurcz (miozyna
przekształca tę energię na energię
mechaniczną), przewodzenie nerwowe i inne.
Aby zaszła reakcja chemiczna musi zostać pokonana bariera
energetyczna związana z przekształceniem substratu w stan
przejściowy.
Stan przejściowy ma w przebiegu reakcji największą energię
swobodną.
Energia swobodna
ΔG – różnica energii ... zobacz całą notatkę

Komentarze użytkowników (0)

Zaloguj się, aby dodać komentarz