Swoistość enzymów.
Szczególną cechą enzymów jest ich duża specyficzność (określana także jako wybiórczość czy swoistość) zarówno pod względem rodzaju katalizowanej reakcji chemicznej - tzw. specyficzność kierunkowa, jak i wobec związków (substratów) biorących w niej udział - tzw. specyficzność substratowa. Swoistość idzie często tak daleko, że enzym rozróżnia odmianę stereoizomeryczną substratu, działając wyłącznie na jedną z nich - tzw. stereospecyficzność. Nic więc dziwnego, iż enzymy mogą katalizować w sposób wybiórczy takie przekształcenia, których trudno lub wręcz nie można dokonać w inny znany sposób.
Swoistość względem substratu (specyficzność substratowa) - enzymy działają tylko na określone substraty, może być względna i bezwzględna.
Enzymy o swoistości bezwzględnej - enzym działa tylko na jeden substrat, a nawet tylko na jeden z jego izomerów. Np. enzym roślinny ureaza - rozkłada wyłącznie mocznik do CO2 i NH3, a dehydrogenaza mleczanowa utleniająca mleczan do pirogronianu, jest aktywna tylko wobec L-mleczanu; nie utlenia D-mleczanu.
Enzymy o swoistości względnej (grupowej) - enzym przekształca grupę podobnych związków, np. fosfataza jest swoista wobec substratów mających wiązanie estrowe powstałe z udziałem kwasu ortofosforowego, rozkłada różne estry fosforanowe.
Swoistość względem katalizowanej reakcji (specyficzność kierunkowa) - określony enzym katalizuje na ogół pojedynczą reakcję lub grupę ściśle spokrewnionych przemian chemicznych. Dokonuje on niejako selekcji wśród możliwych reakcji, wybierając jedną z nich. Na przykład cząsteczka glukozo-6-fosforanu może w komórce ulec wielu różnym przemianom, w tym utlenieniu (do laktonu kwasu 6-fosfoglukonowego), izomeryzacji (do fruktozo-6-fosforanu) czy też mutarotacji (do glukozo-1-fosforanu). Każda z tych reakcji jest katalizowana przez inny enzym: pierwszą katalizuje dehydrogenaza glukozo-6-fosforanu, drugą - izomeraza heksozofosforanowej, wreszcie trzecią - fosfoglukomutaza.
... zobacz całą notatkę
Komentarze użytkowników (0)