Wykład - dezaminacja oksydacyjna

Nasza ocena:

3
Pobrań: 49
Wyświetleń: 1064
Komentarze: 0
Notatek.pl

Pobierz ten dokument za darmo

Podgląd dokumentu
Wykład - dezaminacja oksydacyjna - strona 1

Fragment notatki:

W dezaminacji oksydacyjnej enzymy mogą współdziałać z NAD+ , NADP+ , FAD lub FMN. Do enzymów współdziałających z NAD+ lub NADP+ należy dehydogenaza glutaminianowa, która występuje w komórkach wątroby. W budowie enzym ten zawiera cynk. Katalizuje przemianę kwasu glutaminowego do kwasu alfa-ketoglutarowego i amoniaku:
Kwas glutaminowy + NAD+ + H2O kwas alfa-ketoglutarowy + NH3 + NADH+H+ (NADH2 - dwunukleotyd nikotynamidoadeninowy zredukowany) 
Dehydrogenaza ta może również katalizować deaminację oksydacyjną waliny i leucyny. U bakterii występuje również dehydrogenaza L-alaninowa współdziałająca z NAD+, katalizująca deaminację alaniny do pirogronianu i amoniaku.
Enzymy współdziałające z FMN i FAD w deaminacji oksydacyjnej, należą do oksydaz aminokwasowych. Produktem reakcji enzymatycznej jest iminokwas, który ulega nieenzymatycznej przemianie do amoniaku i alfa-ketokwasu. FADH2 (FAD zredukowany) powraca do formy utlenionej FAD+ po oddaniu atomów wodoru na tlen O2:
FADH2 + O2 --- FAD+ + H2O2
W reakcji powstaje nadtlenek wodoru (H2O2), który podlega rozkładowi przy udziale peroksydazy.
... zobacz całą notatkę

Komentarze użytkowników (0)

Zaloguj się, aby dodać komentarz