Układ fibrynolityczny

Nasza ocena:

5
Pobrań: 252
Wyświetleń: 3290
Komentarze: 0
Notatek.pl

Pobierz ten dokument za darmo

Podgląd dokumentu
Układ fibrynolityczny - strona 1 Układ fibrynolityczny - strona 2 Układ fibrynolityczny - strona 3

Fragment notatki:

med. Barbara Stawiarska-Pięta .

Notatka składa się z 14 stron i porusza zagadnienia takie jak: fibrynoliza, główna rola układu fibrynolitycznego, plazminogen, plazmina, aktywatory plazminogenu, aktywator tkankowy, główne miejsce syntezy u-PA, streptokinaza, stafylokinaza, inhibitory fibrynoulizy, regulacja fibrynoulizy przez mechanizmy receptorowe, rozpoznanie aktywnej fibrynoulizy, wrodzone zaburzenia fibrynogenu, niedobór czynnika i afibrynogenemia.

W notatce znaleźć można również informacje takie jak: hipofibrynogenemia, dysfibrynogenemia, patologiczne fibrynogeny, rozsiane krzepnięcie wewnątrznaczyniowe, etiopatogeneza, szczególne postacie DIC, obraz kliniczny, rozpoznanie DIC, badania laboratoryjne w DIC, leczenie DIC.

UKŁAD FIBRYNOLITYCZNY
Fibrynoliza, czyli rozpuszczenie skrzepu lub zakrzepu, może zachodzić podwpływem enzymów proteolitycznych osocza i komórek. Enzym fibrynolityczny osocza — plazmina, powstaje z nieczynnego proenzymu — plazminogenu.ic-4). Plazmina (PLM) trawi wiele białek osocza, płynów ustrojowych, powierzchni komó­rek i tkanki łącznej. Toteż fibrynolizie przypisuje się znaczenie dla jajeczkowania i spermatogenezy, wędrówki komórek i morfogenezy, inwazyj­ności nowotworów.
Tabela VII-3. Składniki układu fibrynolitycznego
Składnik
Masa cząsteczkowa(kD)
Stężenie w osoczu
Aktywność
Plazminogen
92
2 μM
zymogen
t-PA
72
70 pM
aktywator PLG
u-PA
54
150 pM
aktywator PLG
PAI-1
52
1 nM
inhibitor PA
PAI-2
60
100 pM
inhibitor PA
α2-AP
70
1 μM
inhibitor PLM
α2-M
725
3 μM
inhibitor PLM
t-PA — tkankowy aktywator plazminogenu, u-PA — aktywator plazminogenu typu urokinazy,PAI-1 — inhibitor 1 aktywatora plazminogenu, PAI-2 — inhibitor 2 aktywatora plazminogenu,oc2-AP — a2-antyplazmina, a2-M — a2-makroglobulina, PLG — plazminogen, PLM — plazmina.
Główną rolą układu fibrynolitycznego w hemostazie jest rozpuszczanie śród­naczyniowych złogów fibryny i utrzymywanie drożności łoża naczynio­wego. Skład­nikami układu fibrynolitycznego są plazminogen — nieczynny zy­mogen, aktywatory, które go przekształcają w aktywny enzym — plazminę, oraz inhibitory zarówno ak­tywatorów, jak i czynnej plazminy. Podobnie jak większość enzymów krzepnięcia, enzymy uczestniczące w fibrynolizie są dwu­łańcuchowymi proteazami serynowymi z centrum aktywnym zlokalizowanym w łańcuchu pochodzącym z C-końcowego ob­szaru zymogenów. W obszarach N-końcowych, tak jak w czynnikach krzepnięcia, występują domeny EGF oraz kringle. Te domeny są odpowiedzialne za interakcje z fibryną, inhibitorami i receptorami komórkowymi. W fibrynolizie, tak jak w krzep­nięciu, wyróżniono wewnątrz- i zewnątrzpochodny szlak aktywacji. Okazały się one sprzężone ze sobą i z układem krzepnięcia.
Wspólnym „mechanizmem zapłonowym" dla wewnątrzpochodnych szla­ków fibrynolizy i krzepnięcia, a także kininogenezy, jest aktywacja czynników kontaktu XII i prekalikreiny. Kalikreina bowiem degraduje cz. XII do tzw. cz. βXIIa lub cz. XIIf — dwułańcuchowej proteazy o m.cz. 28 kD, która ma zni­komą aktywność w krzepnięciu, lecz wydajnie aktywuje plazminogen. Kalikre­ina ma ponadto nie tylko pewną zdolność bezpośredniej aktywacji plazminogenu, ale także przekształca pre­kursor urokinazy — prourokinazę w czynny aktywator.
Pod pojęciem układu zewnątrzpochodnego rozumie się przekształcenie plazmi­nogenu w plazminę przez aktywatory pochodzące z tkanek, a mianowicie aktywator typu tkankowego (tissue-type plasminogen activator — t-PA) i typu urokinazy (urokinase-type plasminogen activator — u-PA). Zgodne s

(…)

… działanie trombolityczne prouro­kinazy w porównaniu z degradacją fibrynogenu oso­czowego. Tłumaczy się to szczególnie szybkim przekształceniem prourokinazy w urokinazę na po­wierzchni fibryny. W hodowlach komórek śródbłonka synteza u-PA jest śla­dowa, a w badaniach immunohistochemicznych u-PA wykrywano na po­wierzchni śródbłonka zwróconej ku warstwie podśródbłonkowej, a nie ku świa­tłu na­czyń. In vivo
… jest uważane za wskaźnik zarówno akty­wacji fibrynolizy, jak i DIC ze względu na preferencyjne trawienie fibryny. Dostępne w handlu są zestawy do ilościowej oceny stężenia FDP, w szczególności do oznacza­nia tzw. D-dimerów, które są produktem trawienia fibryny stabilizowanej przez cz. XIII, a więc wskaźnikiem działania trombiny i plazminy in vivo. Opracowano też ze­stawy dla oznaczania krążących kompleksów…
… jest wskaźnikiem aktywacji krzepnięcia skojarzonej z fibrynolizą. Opracowano wiele testów swoistych dla rozpoznawania aktywacji krzepnięcia i fibrynolizy in vivo. Są to testy do oznaczania fibrynopeptydu A, peptydu aktywacyjnego FI.2, odszczepianego przy przejściu protrombiny w trombinę, kompleksu trombina-ATIII (TAT), kompleksu plazmina-α2-antyplazmina.
O aktywacji płytek in vivo świadczy nadmierne stężenie…
… lub na powierzchni fosfolipidów. Wiele bodź­ców, w tym zapalne cytokiny i czynniki wzrostu, stymuluje wytwarzanie i uwalnia­nie PAI-1 do krwiobiegu. Około 10% osoczowego PAI-1 pochodzić ma z płytek krwi. Ak­tywne białko C tworzy kompleks z PAI-1 i hamuje jego aktywność. Wytwa­rza­nie i uwalnianie PAI-1 do krwiobiegu są uważane za mechanizmy o istotnym zna­czeniu dla hemostazy. Wysokie stężenie PAI-1 w osoczu…
… wodami płodowymi
Nowotwory: zwłaszcza adenocarcinoma i ostra białaczka promielocytowa
Śródnaczyniowa hemoliza (potransfuzyjna)
Choroby naczyń: tętniaki, haemangioma, vasculitis
Różne: ukąszenia przez żmije, przetaczanie koncentratów zespołu protrombiny, odrzucanie przeszczepów, homozygotyczny niedobór białka C lub S
ROZSIANE KRZEPNIĘCIE WEWNĄTRZNACZYNIOWE (DIC)
DIC (disseminated intravascular…
... zobacz całą notatkę



Komentarze użytkowników (0)

Zaloguj się, aby dodać komentarz