STRUKTURA I FUNKCJE BIAŁEK Białko (proteina) - pierwszorzędne tzn. o pierwszorzędnym znaczeniu. - białka stanowią ok. 50% suchej masy komórki i odgrywają decydującą role we wszystkich procesach biologicznych,
- wszystkie zawierają C, N, H, O, prawie wszystkie S, stwierdzono też P, Fe, Zn, Cu. Funkcje białek: - kataliza enzymatyczna- w układach żywych prawie wszystkie reakcje enzymatyczne są katalizowane przez enzymy (niemal wszystkie są białkami przyspieszającymi reakcje min 10 6 x),
- transport i magazynowanie- hemoglobina przenosi tlen w krwinkach czerwonych, mioglobina w
mięśniach, transferyna żelaza w osoczu krwi, które dalej magazynuje w wątrobie razem z ferrytyną;
w osoczu,
- ruch uporządkowany: główny składnik mięśni (skurcz), przemieszczenie chromosomów, poruszanie
się plemników,
- mechaniczno- strukturalne- elastyczność mięśni i tkanek zapewnia kolagen,
- ochrona immunologiczna: przeciwciała - białka o dużej swoistości rozpoznają substancje obce
- wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych: odbywa się za pośrednictwem białek, np.
białka receptorowe- rodopsyna- występująca w strukturze oka oraz cząsteczki receptorowe
odpowiedzialne są za przenoszenie impulsów w synapsach,
- kontrola wzrostu i różnicowania (odpowiednia kolejność ekspresji inf. gen.) u bakterii to białka
regresowe (wyniszczające odpowiedni fragment DNA) u org. wyższych to czynniki wzrostu: hormony tyreotropowe, insulina,
Własności białek decydujące o ich funkcjonalności: - są liniowymi polimerami zbudowane z monomerycznych jednostek- aminokwasów,
- przestrzenne zwijanie się struktury (zdeterminowane sekwencją aminokwasów),
- przejście jednowymiarowego światła sekwencji do trzywymiarowego światła cząsteczki o
odmiennych właściwościach,
- mogą oddziaływać ze sobą i innymi biomolekułami tworząc złożone struktury (o odmiennych
właściwościach),
- zawierają szeroki zakres grup funkcjonalnych (alkohole, tiolowe, tioestrowe, karboksylowe,
karboksyamidowe i różne grupy zasadowe), połączonych w różnej kolejności i determinujących
funkcje, - niektóre białka maja sztywną strukturą a inne są elastyczne,
Sztywne- elementy cytoszkieletu lub tkanki łącznej, Elastyczne- istotne dla funkcjonowania białek, w procesach „składania” z innymi białkami oraz w
przekazywaniu inf,
- funkcja zależy od struktury przestrzennej, Białka są zbudowane z 20 aminokwasów:
(…)
…, czyli najtrwalszą formą biologiczną,
- białko wykazuje aktywność biologiczną w wąskim zakresie pH i tem. - przy skrajnych wartościach pH i temperatury następuje denaturacja białka,
- utrata aktywności jest skutkiem rozwinięcia łańcucha polipeptydowego,
- renaturacja jest możliwa lecz utrudnia ja tworzenie się błędnych mostków dwusiarczkowych i splatanie się rozwiniętych cząsteczek w przypadkowe pętle
- aminokwasy…
…, insulina) zmieniają aktywność enzymów poprzez stymulację fosforylacji grup
karboksylowych (seryny, treoniny, tyrozyny)
- niektóre białka (enzymy np. trawienne, fibrynogen, hormony) z prekursorów są aktywowane przez
przecięcie wiązania peptydowego,
Specyficzne wiązanie i przenoszenie zmian strukturalnych stanowią istotę funkcjonowania białek:
- są zdolne do rozpoznawania rozmaitych cząsteczek…
… wszechstronne cechy funkcjonalności, - łańcuchy boczne różnią się wielkością, kształtem, ładunkiem i zdolnością do tworzenia wiązań wodorowych, hydrofobowością oraz reaktywnością chemiczną, Białka maja zdolność do tworzenia wiązań wodorowych:
- 11 aminokwasów ma łańcuchy boczne mogące tworzyć wiązania wodorowe,
- tryptofany i argininy mogą być tylko donorami,
- asparaginy, seryny i treoniny- donor i akceptor,
- lizyna, kw. glutaminowy, kw. asparaginowy, tyrozyna, histydyna-wiązanie zmieniające się w
zależności od pH, STRUKTURA PIERWSZORZĘDOWA:
- aminokwasy połączone są wiązaniami peptydowymi, tworzą łańcuchy polipeptydowe (α- karboksylowe i α aminowe), - łańcuch polipeptydowy jest spolaryzowany (początek stanowi koniec aminowy),
- łańcuch główny ( regularnie powtarzające się elementy) i łańcuchy boczne (różne…
... zobacz całą notatkę
Komentarze użytkowników (0)