Mostki disiarczkowe-opracowanie

Nasza ocena:

3
Pobrań: 21
Wyświetleń: 1750
Komentarze: 0
Notatek.pl

Pobierz ten dokument za darmo

Podgląd dokumentu
Mostki disiarczkowe-opracowanie - strona 1 Mostki disiarczkowe-opracowanie - strona 2 Mostki disiarczkowe-opracowanie - strona 3

Fragment notatki:

MOSTKI DISIARCZKOWE (wytwarzanie lub ich rozpad) - kolejny rodzaj modyfikacji kowalencyjnych.
Niektóre enzymy są aktywne w formie zredukowanej - kiedy występują cysteiny z wolnymi grupami -SH, a inne enzymy mają aktywną formę gdy pomiędzy resztami cysteiny powstają mostki disiarczkowe.
Mostki mogą być wewnątrzłańcuchowe lub międzyłańcuchowe.
Potrzebny jest jakiś utleniacz lub reduktor żeby reakcja mogła zajść w przeciwnym kierunku.
Od potencjału red-ox zależy w jakiej formie (zredukowanej czy utlenionej) będą występowały enzymy.
Częściej forma aktywną jest forma zredukowana
utleniacz
Cys-SH Cys-S Cys-SH Cys-S reduktor
PALMITOILACJA BIAŁEK - odwracalna modyfikacja kowalencyjna, mająca wpływ na aktywność enzymów; przyłączenie reszt kwasu palmitynowego do reszt cysteiny za pomocą wiązania tioestrowego (umożliwia to wiązanie się białka z błona).
REGULACJA ALLOSTERYCZNA:
Modyfikacja białka enzymatycznego o charakterze NIE kowalencyjnym ale w wyniku oddziaływania z drobną cząsteczką.
Enzym obok centrum aktywnego posiada miejsce allosteryczne, do którego może przyłączać się efektor allosteryczny, powodujący zmniejszenie lub zwiększenie aktywności enzymu.
efektorem jest ściśle określony związek powodujący zmianę konformacyjną w obrębie cząsteczki enzymu: centrum aktywne przestaje lub zaczyna pasować do substratu.
Efektor negatywny = ujemny: ograniczona możliwość wytworzenia kompleksu enzym - substrat, ograniczenie możliwości zachodzenia reakcji.
Zasadnicza różnica między zjawiskiem allosterii a zjawiskiem modyfikacji kowalencyjnych polega na tym, że w przypadku modyfikacji allosterycznych mamy do czynienia z sytuacją kiedy drobna cząsteczka przyłącza się niekowalencyjne do enzymu, ale mamy odzielne miejsce dla aktywatora i inhibitora. (?)
Efektorami allosterycznymi mogą być różne związki:
cAMP (bardzo często) - w przypadku kinaz białkowych typu A - cAMP przyłącza się do podjednostek regulatorowych w wyniku czego następuje uwolnienie jednostek, które stają się aktywne katalitycznie.
cGMP, AMP, ADP, ATP, PPi:
równowagę między tymi związkami opisuje pojęcie ładunku energetycznego komórki: ładunek jest wysoki jeżeli jest dużo ATP a mało ADP, AMP i PPi; niski jest za to gdy mamy mało ATP oraz dużo ADP, AMP i PPi (produktów rozpadu ATP).
regulacja allosteryczna za pomocą przyłączania tego typu związków jest reakcją na sytuację energetyczną w komórce. Enzymy aktywowane przez ATP to zazwyczaj enzymy związane ze szlakami biosyntezy, a aktywowane przez przyłączenie AMP, ADP czy PPi to enzymy zwykle uczestniczące w procesach katabolicznych.


(…)


cytrynianowa acetylo-CoA
cytrynian acetylo-CoA malonylo-CoA palmitoilo-CoA
efektory pozytywne: cytrynian i ATP
efektory negatywne: długo-łańcuchowe acylo-CoA
Enzymem kluczowym jest karboksylaza acetylo-CoA. Jest to enzym, który przekształca acetylo-CoA w wyniku jego karboksylacja w malonylo-CoA, ponieważ dopiero malonylo-CoA jest substratem do syntezy długo-łańcuchowych kwasów tłuszczowych.
U eukariontów…
... zobacz całą notatkę

Komentarze użytkowników (0)

Zaloguj się, aby dodać komentarz