Regulacja aktywności specyficznej enzymu-opracowanie

Nasza ocena:

3
Pobrań: 7
Wyświetleń: 889
Komentarze: 0
Notatek.pl

Pobierz ten dokument za darmo

Podgląd dokumentu
Regulacja aktywności specyficznej enzymu-opracowanie - strona 1 Regulacja aktywności specyficznej enzymu-opracowanie - strona 2

Fragment notatki:

Regulacja aktywności specyficznej enzymu, aktywności molowej: Aktywność molowa - ilość substratu jaką jest on w stanie przerobić w czasie 1s, zależy od rodzaju enzymu. Może ona podlegać pewnej regulacji. Wyróżniamy dwa mechanizmy regulacji aktywności enzymu:
Regulacja sprawności katalitycznej enzymu poprzez modyfikacje kowalencyjne.
Regulacja allosferyczna.
Modyfikacje kowalencyjne:
Enzym może występować w formie aktywnej, nisko aktywnej a czasem nieaktywnej.
Np.: Forma nieaktywna - podstawowa forma enzymu, w której centrum aktywne nie jest przystosowane do przyjęcia substratu.
Forma aktywna - enzym zostaje zmodyfikowany poprzez przyłączenie jakiejś grupy chemicznej do którejś z reszt aminokwasowych, następuje zmiana konformacji enzymu, w wyniku tego centrum aktywne przybiera taki kształt, że może akceptować substrat. Wiązanie kowalencyjne
Forma nieaktywna Forma aktywna
Znamy również przypadki odwrotne, gdzie modyfikacja chemiczna prowadzi do powstania formy nieaktywnej:
Forma aktywna - forma podstawowa enzymu, substrat może wiązać się bez przeszkód z miejscem katalitycznym.
Forma nieaktywna - enzym zostaje zmodyfikowany, następuje przyłączenie jakiejś grupy chemicznej do któregoś aminokwasu w łańcuchu polipeptydowym tego enzymu, enzym zmienia konformację, w wyniku tego miejsce aktywne pasuje do substratu.
Forma aktywna Forma nieaktywna
Z punktu widzenia regulacyjnego wartość mają modyfikacje odwracalne - grupa chemiczna modyfikująca związek może być przyłączana i odłączana.
Najbardziej pospolitym typem takich reakcji jest: FOSFORYLACJA i DEFOSFORYLACJA.
Pewne reszty aminokwasowe (aminokwasów hydroksylowych takich jak: Ser, Thr, czasem Tyr) podlegają, przy udziale specjalnych enzymów zwanych kinazami białkowymi, fosforylacji z udziałem ATP jako źródła reszt kw. ortofosforowego. Następuje fosforylacja grupy estrowej - powstaje wiązanie estrowe pomiędzy resztą fosforową pochodzącą z ATP a grupą hydroksylową aminokwasu.
Jest to typowy przykład modyfikacji odwracalnej - proces defosforylacji może zachodzić dzięki fosfatazą białkowym (zazwyczaj specyficznym wobec konkretnych enzymów).
Znamy wiele enzymów regulowanych poprzez fosforylację i defosforylacji.
Enzymy aktywowane przez fosforylację:
fosforylaza glikogenowa - uczestniczy w wew. kom. rozpadzie glikogenu (odłącza reszty glukozy w postaci reszt glukozo-1-fodforanu).
niektóre lipazy.
wiele kinaz białkowych - tzw. kinazy II rzędu.
Enzymy inaktywowane przez fosforylację:
syntaza glikogenowa - uczestniczy w jednym z ostatnich etapów biosyntezy glikogenu (fosforylacja prowadzi do zahamowania aktywności syntazy i aktywacji fosforylazy).


(…)

…. tłuszczowych).
kinaza pirogronianowa - jeden z enzymów szlaku glikolitycznego.
Reakcje fosforylacji katalizuje duża rodzina enzymów zwanych kinazami białkowymi (kinazami białek).
Nomenklatura enzymów: podajemy typ enzymu a następnie w formie przymiotnikowej substrat lub produkt np.: dehydrogenaza mleczanowa.
W genomie ludzkim jest nieco ponad 100 genów kodujących różne kinazy białkowe. Są one klasyfikowane…
... zobacz całą notatkę

Komentarze użytkowników (0)

Zaloguj się, aby dodać komentarz