To tylko jedna z 2 stron tej notatki. Zaloguj się aby zobaczyć ten dokument.
Zobacz
całą notatkę
Mechanizm katalizy enzymatycznej przebiega wg następującego schematu:
W pierwszym etapie katalizy enzym poprzez tzw. miejsce aktywne łączy się z substratem z wytworzeniem przejściowego, nietrwałego kompleksu enzym-substrat.Centrum aktywne enzymu jest to niewielka część całej cząsteczki enzymu, stanowiąca określoną trójwymiarową szczelinę lub zagłębienie w cząsteczce enzymu. Utworzona jest ona przez reszty aminokwasów kontaktowych, tj. takich których grupy biorą bezpośredni udział w tworzeniu i zrywaniu wiązań. Najczęściej są to: cysteina, kw. asparaginowy, seryna,histydyna, lizyna (Uwaga! Aminokwasy kontaktowe mogą leżeć daleko od siebie w liniowym łańcuchu polipeptydowym).
Związanie substratu w miejscu aktywnym następuje przez liczne słabe siły cząsteczkowe,które są łatwo odwracalne (oddziaływania elektrostatyczne, wiązania wodorowe, siły van der Waalsa, oddziaływania hydrofobowe), a niekiedy również poprzez odwracalne wiązania kowalencyjne.Po utworzeniu kompleksu enzym-substrat, katalitycznie czynne reszty aminokwasów w obrębie aktywnego miejsca enzymu działają na cząsteczkę substratu, przekształcając go początkowo w stan przejściowy (zmiana struktury substratu ułatwiająca jego dalszą przemianę), a następnie w produkt.W drugim etapie katalizy następuje rozpad kompleksu ES z uwolnieniem produktu do środowiska. Wolny enzym, może związać kolejną cząsteczkę substratu i rozpocząć nowy cykl(obrót) katalityczny.Zaproponowano dwa modele wyjaśniające, jak enzym może wiązać swój substrat:model zamka i klucza - wg tego modelu kształty substratu i aktywnego miejsca enzymu są sztywne, utrwalone i idealnie dopasowane do siebie po odpowiednim zestawieniu
(...)
Ponadto enzym może zniekształcić substrat wymuszając w nim konformację podobną do stanu przejściowego.Wpływ stężenia enzymu i substratu na szybkość reakcji enzymatycznej.W stałej temperaturze i pH, przy nadmiarze substratu szybkość reakcji chemicznej jest wprost proporcjonalna do stężenia enzymu. W przypadku gdy temperatura, pH i stężenie enzymu są utrzymane na stałym poziomie, szybkość reakcji chemicznej początkowo wzrasta proporcjonalnie, w miarę zwiększania się stężenia substratu, do pewnej wartości,a następnie ustala się na stałym, maksymalnym poziomie. Dochodzi do tego w momencie,gdy wszystkie cząsteczki enzymu są wysycone substratem, tworząc kompleksy E-S.Dalsze zwiększanie stężenia nie zwiększa szybkości reakcji. Wykres zależności szybkości reakcji od stężenia substratu nosi nazwę krzywej Michaelisa.
... zobacz całą notatkę
Komentarze użytkowników (0)