Enzymy - omówienie zagadnień

Nasza ocena:

5
Pobrań: 525
Wyświetleń: 2093
Komentarze: 0
Notatek.pl

Pobierz ten dokument za darmo

Podgląd dokumentu
Enzymy - omówienie zagadnień - strona 1 Enzymy - omówienie zagadnień - strona 2 Enzymy - omówienie zagadnień - strona 3

Fragment notatki:


ENZYMY 1. Pojęcia enzym  – są to katalizatory, które zmieniają szybkość reakcji poprzez obniżenie energii aktywacji,  same nie ulegając zmianie. Enzymy są wysoce specyficzne, a ich aktowność może być regulowana.  W zasadzie wszystkie enzymy są białkami, poza pewnymi RNA czynnymi katalitycznie. inhibitor  – każda cząsteczka działająca bezpośrednio na enzym w kierunku zmniejszania jego  szybkości katalitycznej. Mogą być normalnymi metabolitami komórkowymi, które hamują dany  enzym w ramach naturalnej metabolicznej kontroli odpowiedniego szlaku. Inne inhibitory mogą  być substancjami obcymi dla organizmu, takimi jak toksyny i leki, i w tym przypadku hamowanie  enzumu może mieć działanie terapeutyczne, ale również letalne miejsce aktywne (centrum aktywne)  – jest regionem enzymu, który wiąże substrat, tworzy  kompleks enzym-substrat i przekształca go w produkt. Miejsce aktywne ma wymiar przestrzenny i  często stanowi w białkowym enzymie zagłębienie lub szczelinę na powierzchni białka, w której  substrat związany jest licznymi słabymi oddziaływaniami. Dwa modele wyjaśniające sposób, w jaki  enzym wiąże swój substrat: model zamka i klucza oraz model dopasowania indukowanego 2. Trypsyna, chymotrypsyna i elastaza Enzymy trawienne trypsyna, chymotrypsyna i elastaza powstają w trzustce i należą do hydrolaz, a  dokładniej do endopeptydaz.  Trypsyna  katalizuje hydrolizę wiązań peptydowych, w miejscach w których grupy karbonylowe  należą do  argininy  albo  lizyny . W centrum aktywnym trypsyny znajduje się seryna jako główny  aminokwas kontaktowy, przez co trypsynę zalicza się do podpodklasy endopeptydaz serynowych.  Optimum dla działania trypsyny wynosi ok. pH 8. Efektem jej działania na białko są peptydy o  różnej długości łańcucha.  Chymotrypsyna  hydrolizuje wiązania peptydowe po karboksylowej stronie aminokwasów  zawierających aromatyczny łańcuch boczny, oraz rozgałeziony alifatyczny łańcuch boczny:  metionią, tryptofanem, fenyloalaniną, tyrozyną i leucyną . Elastaza  hydrolizuje wiązania peptydowe, w sąsiedztwie których znajdują się aminokwasy o  małych cząsteczkach, np.  glicyna, alanina i seryna.  Ich triadę katalityczną tworzą  : seryna (Ser), asparginian (Asp), histydyna (His). (?) 3. Podział proteinaz (endopeptydaz) Na podstawie mechanizmu katalizy endopeptydazy podzielono na następujące podpodklasy: serynowe, cysteinowe, aspartylowe, treoninowe, metaloproteinazy oraz proteinazy o nieznanym  mechanizmie katalizy. (?) 4. Co to są hydrolazy, peptydazy  (w tym egzo- i endopeptydazy) Hydrolazy  – klasa enzymów katalizujących rozcięcie wiązania chemicznego w procesie hydrolizy.  ... zobacz całą notatkę

Komentarze użytkowników (0)

Zaloguj się, aby dodać komentarz