Enzymy - Enzymy proteolityczne

Nasza ocena:

5
Pobrań: 301
Wyświetleń: 2954
Komentarze: 0
Notatek.pl

Pobierz ten dokument za darmo

Podgląd dokumentu
Enzymy - Enzymy proteolityczne - strona 1 Enzymy - Enzymy proteolityczne - strona 2 Enzymy - Enzymy proteolityczne - strona 3

Fragment notatki:

Enzymy proteolityczne katalizują reakcje hydrolizy wiązania peptydowego i występują na każdym poziomie organizacji życia, zarówno u wirusów, bakterii i roślin, zwierząt. Działają wew. i zew. komórkowo. Wyróżniamy wśród nich proteinazy serynowe - alkaliczne, cysteinowo-tiolowe, aspartylowe- kwaśne ze względu na występowanie kw asparaginowego, metaloproteazy - cechuje je odmienna struktura centrum aktywnego i różny mechanizm katalizy. Najliczniejszą grupą wśród nich są proteinazy serynowe szeroko rozpowszechnione w świecie drobnoustrojów i organizmów wyższych. Ich centrum katalityczne (aktywne) stanowi triada katalityczna, tworzona przez reszty takich aminokwasów jak: seryna, histydyna i Asp. Proteinazy uczestniczą w wielu procesach życiowych, np.: - tworzą kaskadę krzepnięcia krwi, - uczestniczą w rozkładzie fibrynogenu i odpowiedzi immunologicznej organizmu. - aktywacja proenzymu proteinaz trzustkowych. Ważną grupę proteinaz serynowych stanowią enzymy układu pokarmowego, do których należy produkowanie w trzustce: trypsyna, elastaza i chymotrypsyna. Endopeptydazy te, oraz pepsyna żołądkowa uczestniczą w przewodzie pokarmowym w trawieniu białek do peptydów, które są następnie hydrolizowane przez trzustkowe karboksypeptydazy i aminopeptydazy dowolnych amin, które w jelicie cienkim są wchłaniane do organizm i dostarczane do poszczególnych komórek jako materiał budulcowy. Enzymy trzustkowe produkowane są w formie nieaktywnych proenzymów, tzw. zymogenów , które są przechowywane w komórkach trzustki w postaci ziaren na pęcherzykach błonowych, skąd na skutek stymulacji hormonalnej lub pod wpływem impulsu nerwowego przewodem trzustkowym wydzielone są do dwunastnicy. W aktywacji wszystkich zymogenów w dwunastnicy kluczową rolę odgrywa trypsyna . Zasadniczym etapem w tym procesie jest przejście trypsynogenu do trypsyny przy udziale enterokinazy lub aktywnej samej trypsyny. Enterolinaza katalizuje hydrolizę wiązań peptydowych między lizyną w poz.6 i izoleucyną w poz.7 trypsynogenu, z uwolnieniem enterminalnego heksapeptydu (peptydoaktywujący trypsynogen). Aktywna trypsyna wraz z enterolinazą uczestniczy w aktywacji dalszych cząsteczek, a także uruchamia kaskadę aktywacji pozostałych enzymów, trypsynogenu proelastazy, prokarboksydazy. Po odłączeniu N-terminalnego koenzymu w trypsynogenie dochodzi do zmian konformacyjnych prowadzących do ukształtowania kieszenie wiążącej substrat oraz dziury oksyanionu . W wyniku aktywacji trypsynogenu przez hydrolizę wiązanie lizyna 6-izoleucyna-7 tworzona jest forma -trypsyny. Wykazano na przykładzie trypsyny wołowej takie istnienie innych form trypsyny. W wyniku autokatalicznego cięcia wiązań peptydowych w -trypsynie pomiędzy Lys w poz. 131 a Ser w poz. 132 powstała  -chymotrypsyna. Dalsza modyfikacja tej formy przez powolną hydrolizę wiązania Lys w poz.176 i Asp w poz.177 tworzy

(…)

… łączące argininę w pozycji 15 z leucyną- 16. Powstały aktywny enzym to chymotrypsyna . Oddziałuje z innymi cząsteczkami, prowadząc do usunięcia dwóch dipeptydów i przejścia w stabilną formę chymotrypsyny- chymotrypsynę . Chymotrypsyna  składa się z 3 łańcuchów połączonych dwoma wiązaniami disiarczkowymi. Zarówno chymotrypsyna  i  są w pełni aktywnymi formami enzymów. Podobnie jak w przypadku…
... zobacz całą notatkę

Komentarze użytkowników (0)

Zaloguj się, aby dodać komentarz