Katabolizm aminokwasów-opracowanie

Nasza ocena:

3
Pobrań: 238
Wyświetleń: 2324
Komentarze: 0
Notatek.pl

Pobierz ten dokument za darmo

Podgląd dokumentu
Katabolizm aminokwasów-opracowanie - strona 1 Katabolizm aminokwasów-opracowanie - strona 2 Katabolizm aminokwasów-opracowanie - strona 3

Fragment notatki:

Katabolizm aminokwasów
Transaminacja (aminotransferazy):
Reakcje katalizowane przez:
Aminotransferazę asparaginową
Aminotransferazę alaninową
Jest bardzo dużo różnych aminotransferaz, które katalizują reakcję transaminacji.
Określony aminokwas oddaje gr. aminową na ketokwas, którym najczęściej jest -ketoglutaran; w wyniku tego z aminokwasu powstaje odpowiedni -ketokwas, a -ketoglutaran ulega aminacji i powstaje glutaminian.
Procesy transamincji nie prowadzą do całkowitej deaminacji - jeden AA zmieniany jest na inny (asparaginian / alanina na glutaminian)
Oznaczenie aktywności tych enzymów w otoczeniu jest ważnym narzędziem diagnostycznym: obie te aminotransferazy wys. wew.-kom. np.: w mięśniu sercowym, wątrobie. Każdy narząd charakteryzuje się pewnym stosunkiem aktywności jednego enzymu do drugiego - jeśli w osoczu pojawia się podwyższony poziom transferaz oznacza to, że narząd uległ uszkodzeniu.
Koenzym aminotransferaza jest pochodną pirydyny: fosforan pirydoksalu (PLP), który w komórkach ssaczych wytwarzany jest z witaminy B6 (pirydoksyny); żeby mogła się ona przekształcić w PLP to gr. alkoholowa 1 musi się utlenić do gr. aldehydowej i inna gr. musi ulec fosforylacji.
Witamina jest wykorzystywana jako element budulcowy do syntezy koenzymu, substancji która uczestniczy w procesie katalitycznym.
Fosforan pirydoksalu, w trakcie procesu transaminacji, przejściowo jest w stanie przyjąć gr. aminową aminokwasu, powstający fosforan pirodoksyny (PMP) oddaje tę gr. aminową na odpowiedniego biorcę (najczęściej jest nim -ketoglutaran)
Transaminacja: AA reaguje z enzymem zawierającym jako koenzym fosforan pirydoksalu (PLP); w drugim etapie reakcji -ketokwas reaguje z fosforanem pirydoksaminy, w wyniku czego powstaje aminokwas.
aminokwas + E - PLP  -ketokwas +E - PMP
-ketokwas + E - PMP  aminokwas + E - PLP
aminokwas + -ketokwas  aminokwas + -ketokwas Schemat transaminacji: Mechanizm transaminacji:
Odpowiedni enzym (aminotransferaza) zawiera kowalencyjnie związany fosforan pirydoksalu, przyłączony do gr. -aminowej (epsilon) lizyny wchodzącej w skład łańcucha peptydowego enzymu, tworząc w ten sposób zasadę Schifa. Zasada Schifa b. łatwo powstaje kiedy mamy do czynienia z aminą i zw. Karboksylowym - w wyniku eliminacji cząsteczki wody powstaje (zasada Schifa). Grupa aldehydowa PLP tworzy w stanie podstawowym zasadę Schifa z grupą aminową lizyny. Lizyna jest AA zasadowym, który zamiast gr. _aminowej zawiera E-aminową grupę w łańcuchu bocznym, która jest związana z PLP.


(…)

…, przyłączony do gr. -aminowej (epsilon) lizyny wchodzącej w skład łańcucha peptydowego enzymu, tworząc w ten sposób zasadę Schifa. Zasada Schifa b. łatwo powstaje kiedy mamy do czynienia z aminą i zw. Karboksylowym - w wyniku eliminacji cząsteczki wody powstaje (zasada Schifa). Grupa aldehydowa PLP tworzy w stanie podstawowym zasadę Schifa z grupą aminową lizyny. Lizyna jest AA zasadowym, który zamiast gr…
... zobacz całą notatkę



Komentarze użytkowników (0)

Zaloguj się, aby dodać komentarz