Enzymologia - notatki z wykładu 6

Nasza ocena:

5
Pobrań: 70
Wyświetleń: 1512
Komentarze: 0
Notatek.pl

Pobierz ten dokument za darmo

Podgląd dokumentu
Enzymologia - notatki z wykładu 6 - strona 1 Enzymologia - notatki z wykładu 6 - strona 2 Enzymologia - notatki z wykładu 6 - strona 3

Fragment notatki:

enyz 2011-12-07
przebieg reakcji enzymatycznej
po połączeniu naprężenia w cząsteczce i inne czynniki wywołuja równoczesnie destablizację konfiguracji stanu podstawowego
Stabilizacja stanu przejściowego ...
atak nukleofilowy, elektronowy kataliza kwasowo zasadowa
poprzez związnie substratu enzym zbliża do siebie grupy reaktywne (boczne łańcuch aminokwasów i kofaktorów tak że znajdują się w bliskim sąsiedztwie to samo przez się zwiększa szybkość reakcji - powoduje stęzenie rzędu moli a nie normalnych mikromoli Gdy substraty są związane w centrum aktywny to wzrasta skuteczność kolizji. Reagenty są ustsawione w bliskim kontakcie i orentacji co pozwala na gwałtowny przebieg reakcji. Efekt bliskości (proximity effect, propinquit effect) jest uważany za kluczowe w zwiększeniu szybkości reakcji przez enzym
W miejscu aktywnym enzymu wiązania wodorowe, elektrostatyczne hydrofobowe i siły van der waalsa mogą odkształcać czasteczke substratu w kierunku stanu przejściowego. Muszą odne być ukierunkowane zeby odkształcenia wiązań maiły odpowiednią orętacje
sterowanie orbitalami (orbital steering) Koshland 1970. Po związaniu cząsteczki substratu w cen akt enzy dalsze etapy przebiegają z mniejszym spadkiem entropi niż gdyby reakcja zachodziła w roztworze
centrum aktywne enzymu służy dwum cele wiązniu substratu i doprowadzeniu do bliskości sąsiedztwa grup reaktywnych w celu przemiany substratów w produkty katalizowanej reakcji. Trójwymiarowa sturktura centrum aktywnego enzy jest jakoś stereochoemicznie komplementarna do struktury czasetczki substratu
Dopasownie do siebie substratu i centrum aktwynego jest sposobem stabizacji stanu przejściowego reakcji co prowadzi do znaczącego zwiększenie szybkości reakcji
Cenetr aktywne enzy zajmuje tylko niewielką część cząsteczki molekuły Ma strukturę przestzrenną co znaczy że aminokwsy i kofaktory w centrum aktywnym są precyzyjnie utrzymywane w ułożeniu jeden w stosutnku do drugiego i w stosunku do struktury substratu. Cent akt enzy zywkel mieści się w bruzdach i szczelinach czsteczki białaka Powoduje to że jest ono praktycznie izolowane od rozpuszczalnika odziaływanie cAMP z białkiem receptorowym CRP, CAP - aktywuje operon laktozowy
specyficzność substratowa - Dobrym tego przykładem są enzymy hydrolityczne proteazy serarynowe. Na przykład subtylizyna hydrolizuje wiązania peptydowe utworzone przez rózne aminokwasy (niska specyficznośc) trypsyna trombina
Od dawna wiadomo że enzymy specyficzne rozpoznają substraty w oparciu o ich strukture
Cząsteczki o strukturze podobnej do substratu także wiąże się do centrum aktywnego

(…)

… konformacyjne w enzymie lepszewiązanie substratu e przechodzi dalsze dostosowanei fonformacyjen któe indukuje napięcie w substraice - stan przejściowy Enzym może zniekształcać substrat wymuszając w nim konformację podobną do stanu przejściowego
Wizanie enzymu do substratu powduje zmiany strukturalne białka prznjamniej w otoczneiu centrum aktywneg enzymy w roztorze przechodza ciągle konformacyjne…
... zobacz całą notatkę



Komentarze użytkowników (0)

Zaloguj się, aby dodać komentarz