To tylko jedna z 3 stron tej notatki. Zaloguj się aby zobaczyć ten dokument.
Zobacz
całą notatkę
ENZYMY Swoiste biokatalizatory o budowie białkowej, które obniżają energię aktywacji substratu umożliwiając lub przyspieszając tym samym przebieg reakcji
(Dlaczego swoiste? Charakterystyczne dla określonej reakcji lub substratu)
Podziały
Ze względu na budowę
Proste (np. pepsyna)
Złożone - Części niebiałkowe z grupą prostetyczną(ścisłe połączenie) lub koenzymem (luźne połączenie)
KLASY
Ze względu na funkcje (ważna kolejność)
1 - OKSYDOREDUKTAZY - katalizują reakcje oksydo-redukcyjne 2 - TRANSFERAZY - katalizują przenoszenie określonych grup pomiędzy poszczególnymi związkami 3 - HYDROLAZY - katalizują rozkład różnych wiązań z udziałem cząsteczki wody 4 - LIAZY - katalizują odłączenie grup od substratu bez udziału wody 5 - IZOMERAZY - katalizują reakcje izomeryzacji 6 - LIGAZY (SYNTETAZY) - katalizują wytworzenie wiązań pomiędzy atomami w cząsteczkach substratów
każdy enzym ma 4 numery
klasa / podklasa / podpodklasa / kolejny numer w danej podpodklasie
Nazewnictwo
Czteroelementowy numer (liczby oddzielone kropkami)
Nazwy systematyczne tworzone według katalizowanej reakcji np.oksydoreduktaza alkohol : NAD koenzym nazwy robocze (zwyczajowe) np. dehydrogen aza alkohol owa nazwy historyczne np. enzymy przewodu pokarmowego
Swoistość enzymów
względem katalizowanej reakcji
względem substratu
swoistość:
wysoka → jeden enzym przekształca kilka substratów
niska → mało substratów
absolutna → jeden substrat
Enzymy mają trójwymiarową strukturę i jedno lub więcej centrów aktywnych (CA).
Chymotrypsyna - rozpoznaje wiązanie peptydowe za aminokwasem aromatycznym. Jej CA jest hydrofobowa kieszonka. Trawi białko, a substratem tej reakcji są długie łańcuchy polipeptydowe.
Komplementarne połączenie ES jest specyficzne
Trypsyna - rozbija łańcuch przy aminokwasie zasadowym
Rozpoznanie substratu przez enzym:
kształt
ładunek
hydrofobowość
wiązania wodorowe
Mechanizm katalizy enzymatycznej
Zetknięcie cząsteczek substratów z powierzchnią cząsteczek enzymów.
Oddziaływanie elektrostatyczne S i E prowadzące do powstania wzbudzonej. formy kompleksu ES.
Zajście reakcji enzymatycznej - kompleks ES ulega przekształceniu w enzym - produkt. Uwalnia się produkt i wolny enzym.
Budowa centrum katalitycznego (aktywnego)
(…)
…)
Wolna energia (G) - opisuję potencjalną energię (zmiana w reakcji z enzymem)
Np. biosynteza - wymaga energii
Energia aktywacji - obniżana przez enzymy
Bariera energetyczna (szczyt - energia stanu przejściowego)(zmiana kształtu)
Substrat wpływa na różnicę energii pomiędzy substratem i produktem
Czynniki wpływające na aktywność enzymu
Temperatura (niewielki wzrost 1-2oC powoduje wzrost szybkości reakcji…
... zobacz całą notatkę
Komentarze użytkowników (0)