Wykład - wpływ temperatury na aktywność enzymów

Wpływ temperatury na aktywność enzymów Prędkość reakcji enzymatycznej w pewnym przedziale temperatur (0- 40oC) wzrasta wraz z temperaturą. Na ogół wzrost temperatury o 10oC podwaja prędkość reakcji, którą charakteryzuje współczynnik vant Hoffa. Większość enzymów traci nieodwracalnie aktywność powyżej 65oC, gdyż następuje denaturacja cieplna białek enzymatycznych. Wzrost szybkości reakcji pod wpływem temperatury jest wynikiem aktywacji cząsteczek substratów. Energia ta, zwana energią aktywacji, powoduje rozluźnienie wiązań w reagujących cząsteczkach oraz służy do pokonania sił odpychania międzycząsteczkowego. Enzymy zmniejszając energię aktywacji obniżają barierę energetyczna pomiędzy poszczególnymi reagującymi cząsteczkami. Obniżenie energii aktywacji nawet nieduże, prowadzi do znacznego wzrostu szybkości reakcji. Np. w procesie rozkładu H2O2 na O2 i H2O, energia aktywacji bez katalizatora wynosi 75kJ/mol, w obecności katalazy tylko 23 kJ/mol, a reakcja przebiega 3x1011 razy szybciej. Optymalne temperatury zależne są od czasu inkubacji, pH, stężenia soli, obecności aktywatorów, inhibitorów. Aktywność w temperaturze optymalnej nie jest stała, ale spada w miarę przedłużania czasu pomiaru(przebiegu reakcji). Zjawisko to ma kilka przyczyn: narastanie szybkości o kierunku przeciwnym w miarę gromadzenia się produktów reakcji, hamowanie aktywności przez produkt, zmniejszenie stężenia substratu, zmiany pH i itp.
... zobacz całą notatkę