Wykład - wpływ inhibitorów na aktywność enzymów

Wpływ inhibitorów na aktywność enzymów
Aktywność wielu enzymów łatwo ulega zahamowaniu. Proces ten nazywamy inhibicją, a czynniki hamujące przebieg reakcji enzymatycznych to inhibitory. Dzielą się one na 3 grupy:
1. inhibitory kompetycyjne (współzawodniczące)
2. inhibitory niekompetycyjne (niewspółzawodniczące)
3. inhibitory akompetycyjne
Inhibitory kompetycyjne charakteryzują się budową chemiczną podobną do substratu. Dzięki temu mogą konkurować z substratem o miejsce w centrum aktywnym enzymu i przyłączają się tylko w tym miejscu. Konsekwencją tych właściwości jest zależność stopnia inhibicji od stężenia inhibitora i odwracalność takiej inhibicji. Wartość KM ulega zwiększeniu, Vmax pozostaje bez zmian, a stosunek
tych wartości do siebie wzrasta.
Wykres Michaelisa-Mentena w obecności inhibitora kompetencyjnego (i) i jego braku (a)
Inhibitory niekompetycyjne mogą mieć różną budowę, łączą się nie
tylko z enzymem, ale również z całym kompleksem enzym-substrat, blokując jego przekształcenie i rozpad. Wartość KM pozostaje bez zmian, Vmax zmniejsza się, a ich stosunek wzrasta.
Inhibitory akompetycyjne łączą się tylko z kompleksem enzymsubstrat. Wartość KM w tej sytuacji zmniejsza się, Vmax także, a ich stosunek pozostaje bez zmian.
... zobacz całą notatkę