To tylko jedna z 4 stron tej notatki. Zaloguj się aby zobaczyć ten dokument.
Zobacz
całą notatkę
Każde białko po syntezie jest kierowane tam gdzie jest jego miejsce,
Do jądra komórkowego będą migrować białka poprzedzone sygnałowym peptydem -aminokwasem zasadowym
Dojrzewanie białek przeznaczonych do retikulum endoplazmatycznego:
Gdy synteza białek zachodzi na terenie cytoplazmy, po krótkiej syntezie peptydu sygnałowego dołącza się białko SRP,które doprowadza maszynerię translacyjną na powierzchnię błony retikulum endoplazmatycznego Następuje usadowienie się całego rybosomy, Białko SRP oddysocjowuje
Sekwencja która znajduje się po stronie światła retikulum endoplazma tycznego jest odcinana, synteza białka nadal się odbywa, białko lokalizuje się w określonym przedziale
Retikulum endoplazmatyczne jest miejscem dojrzewania białek, które będą kierowane do dalszych przedziałów komórkowych
Dojrzewanie odbywa się w Aparacie Golgiego
Białka po syntezie w retikulum endoplazmatycznum zostają przetransportowane do Aparatu Golgiego
W Aparacie Golgiego następuje segregacja białek z przeznaczeniem do określonego przedziału komórkowego
po sortowaniu białek trafiają one na teren cytoplazmy, następnie mogą być wydzielane poza komórkę np. immunoglobuliny, toksyny, egzotoksyny
po syntezie w retikulum plazmatycznym i w aparacie golgiego białka są wrażliwe na działanie enzymów proteolitycznych, dlatego po syntezie muszą być chronione
Sposoby ochrony przed działaniem enzymów:
białka które są chronione asocjują z innymi białkami- chaperonami(białka opiekuńcze)
Chaperony występują w dwóch formach:
cytoplazmatycznej-posiadają aktywność ATP-azy. Chaperony cytoplazmatyczne mają duże powinowactwo do młodych niespecyficznych, niesfałdowanych polipeptydów. Nie mają powinowactwa do w pełni uformowanych białek z 2 i 3 rzędową strukturą.
rybosomalnej-nie posiadają aktywności ATP-azowej
związanie chaperonów z niesfałdowanym łańcuchem polipeptydowym sprawia, że przyłącza się do tego kompleksu ATP.
Kompleks ATP-Chaperon powoduje uwolnienie peptydu Następnie powstaje kompleks Chaperon-ADP, który szuka innego białka którym się będzie opiekować
W retikulum endoplazmatycznym głównym chaperonem o masie 78 kDa- jest białko należące do rodziny białek szoku termicznego - białka HSP
Przykłady białek szoku termicznego
Hsp 60
Hsp70
Hsp 90
Model białka HSP
-domena o aktywności ATP
-domena wiążąca peptyd
- koniec amidowy
-koniec karboksylowy
Synteza i kierowanie białek sekrecyjnych w komórkach bakteryjnych:
(…)
… opieczętowane ubikwitynowane białko Zawarte w proteasomach proteazy sprawiają ze na drugim końcu proteasomu wychodzą peptydy oraz inne cząsteczki i nie uszkodzona ubikwityna System PEST- jest to sekwencja aminokwasowa polipeptydów, która zawiera prolina kwas glutaminowy , serynę, treoninę. Najczęściej białka krótkożyjące. Białka posiadające sekwencje PEST są rozpoznawane przez wyjątkowo specyficzne proteazy.
…
… Gramicydyny wchodzą: fenyloalanina, prolina, walina, ornityna, leucyna
Aparat syntetyzujący gramicydynę składa się z 2-ch systemów enzymatycznych:
E I- masa cząsteczkowa około 180 kDa. System ten aktywuje wszystkie aminokwasy poza fenyloalaniną E II masa cząsteczkowa około 100 kDa. System ten aktywuje fenyloalaninę Systemy te aktywują aminokwasy i ułatwiają połączenie grupy aminowej z karboksylową
Aktywowane aminokwasy w obecności systemów aktywacyjnych łączą się tioestrowo z jednym albo drugim systemem a nie z tRNA
W obecności systemu E II aktywowana fenyloalanina tworzy pierwsze wiązanie peptydowe między swoją gr karboksylową a aminową następnego aminokwasu . pozostałe aminokwasy tworzą wiązanie peptydowe między sobą Po zsyntetyzowaniu 5 aminokwasowego peptydu, peptydy łączą się z drugim takim samym syntetyzowanym peptydem tworząc kolistą formę peptydową Degradacja białek Dwa podstawowe sposoby degradacji białek w komórce:
System lizosomalny
Ma miejsce w lizosomach w których znajdują się rózne enzymy degradujące np. proteazy, nukleazy, lipazy
Zdegradowane białka są wykorzystywane powtórnie przez komórkę, ponieważ komórka nie jest w stanie zawsze dostarczyć nowych aminokwasów
Główne zadanie lizosomów to degradacja białek i innych cząsteczek pobranych przez komórkę na drodze endocytozy. W procesie tym białka akceptorowe znajdujące się na powierzchni wiążą się z cząsteczkami przeznaczonymi do degradacji. Tworzy się pęcherzyk wewnątrzkomórkowy który odpączkowuje od komórki. Następnie ma miejsce pochłanianie przez lizosom. Inna droga degradacji białek to autofagia - dotyczy białek, struktur które uległy…
... zobacz całą notatkę
Komentarze użytkowników (0)