To tylko jedna z 2 stron tej notatki. Zaloguj się aby zobaczyć ten dokument.
Zobacz
całą notatkę
1. Rola słabych wiązań w stabilizacji struktur białek. Wśród białek wyróżniamy pierwotną strukturę pierwszorzędową oraz wtórne struktury drugo- oraz trzeciorzędową. Oprócz tego niektóre białka posiadają strukturę czwartorzędową. Wielość strukturalna białek jest spowodowana aspektem ekonomi przestrzennej wypracowanej przez naturę, tzn. te wtórne struktury białek to po prostu ich przestrzenna organizacja, wzajemna orientacja wobec siebie lub upakowanie. Taka trójwymiarowa struktura to czasem nawet wiele tysięcy aminokwasów połączonych trwałymi wiązaniami peptydowymi czy mostkami dwusiarczkowymi, ale także, a może przede wszystkim słabymi wiązaniami jonowymi, wiązaniami wodorowymi czy oddziaływaniami reszt aminokwasowych . To właśnie te słabe wiązania i oddziaływania maja istotny udział w kreowaniu i utrzymywaniu struktur przestrzennych białek.
W strukturze pierwszorzędowej występują tylko wiązania peptydowe, które możemy zaklasyfikować jako wiązania kowalencyjne. Jednakże już drugorzędowa struktura białek (rys A) jest stabilizowana w wyniku tworzenia się wiązań wodorowych (rys D) pomiędzy tlenem grupy C=O, a wodorem grupy -NH, dwóch blisko siebie położonych w łańcuchu wiązań peptydowych. Do drugorzędowych struktur zaliczamy np. α-heliks, która jest typową strukturą dla białek fibrylarnych (składnika skóry, paznokci, włosów czy wełny). Drugim przykładem tego typu drugorzędowości białek jest struktura β zwana także pofałdowaną kartką lub harmonijką. Od struktury α-helisy harmonijka różni się tym, iż wiązania wodorowe ją kształtujące nie powstają w obrębie tego samego łańcucha aminokwasów. Ten typ struktury cechuje raczej elastyczność niż wytrzymałość, możemy ją znaleźć m.in. w jedwabiu czy jako rdzeń w wielu białkach globularnych. Wzajemne przestrzenne usytuowanie struktury drugorzędowej stabilizowane przez oddziaływania reszt aminokwasowych oraz tworzeniem mostków dwusiarczkowych -S-S- (które jednakże należą do jednych z najsilniejszych oddziaływań w białkach) warunkują strukturę trzeciorzędową białek (rys B). Mamy tu do czynienia także z wiązaniami wodorowymi pomiędzy grupami R aminokwasów leżących w sąsiadujących fragmentach jednego łańcucha polipeptydowego. Występują także słabe, choć nieco silniejsze, oddziaływania jonowe pomiędzy dodatnio i ujemnie naładowanymi grupami R. Większość białek ma trzy struktury, natomiast tylko nieliczne posiadają strukturę czwartorzędową (rys C, E). Taką strukturę wykazują białka zbudowane co najmniej z dwóch łańcuchów polipeptydowych. Polega ona na ułożeniu podjednostek białkowych względem siebie. Struktura taka jest utrzymywana poprzez słabe wiązania jonowe, hydrofobowe , a czasem także dużo silniejsze mostki dwusiarczkowe, które występują także w strukturach o niższej rzędowości. Ten rodzaj struktury wykazuje hemoglobina oraz cząsteczka globularnego białka czerwonych krwinek
... zobacz całą notatkę
Komentarze użytkowników (0)