To tylko jedna z 4 stron tej notatki. Zaloguj się aby zobaczyć ten dokument.
Zobacz
całą notatkę
ROZPUSZCZALNOŚC
Rozpuszczalność białka zależy od jego budowy i od cech rozpuszczalnika, od temperatury i odczynu środowiska oraz stężenia i ładunku jonów
Białka rozpuszczalne są w silnie polarnych rozpuszczalnikach, takich jak woda, glicerol, formamid, dimetyloformamid, kwas mrówkowy
Albuminy - rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli
Globuliny - rozpuszczalne w 70% roztworze etanolu i rozcieńczonych kwasach i zasadach
Białka o dużym ładunku elektrycznym i małej hydrofobowości łatwo rozpuszczają się w fazie wodnej. Bardzo bogate w hydrofobowe reszty aminokwasów są rozpuszczalne w fazie organicznej
W zakresie do około 40% rozpuszczalność wielu białek wzrasta z temperaturą, zaś dalsze ogrzewanie powoduje denaturację i strącenie białka z roztworu ( kolagen - denaturacja i rozpuszczenie w skutek przekształcenia w żelatynę.
Rozpuszczalność stosuje się często jako wskaźnik stanu białek
W roztworach wodnych rozpuszczalność białek jest najmniejsza w punkcie izoelektrycznym (amfolit znajduje się w swoim punkcie izoelektrycznym, jeżeli stężenie jonów dodatnich i ujemnych amfolitu są sobie równe)
Rozpuszczalność w wodzie jest uzależniona od pH i stężenia soli
Wpływ pH na rozpuszczalność białka wykorzystuje się w przemyśle żywnościowym między innymi przy ekstrakcji białek z różnych surowców
SOLI NA ROZPUSZCZALNOŚĆ BIAŁEK
W małym stężeniu zwiększają rozpuszczalność ( zmniejszają elektrostatyczne przyciąganie między cząsteczkami białka, zwiększają uwodnienie miceli białkowo - jonowych)
W dużych stężeniach - rozpuszczalność białka zmniejsza się - wysolenie białka ( hydratacja soli - niedobór dipoli wodnych do uwodnienia białka)
Aniony wielowartościowe są bardziej efektywne niż jednowartościowe, podczas gdy kationy dwuwartościowe mniej wydajne niż jednowartościowe
Zdolność jonów do zwiększenia rozpuszczalności białek ( SO 4 2-
(…)
… oraz białek i lipidów
Rodnik lipidów odczepia wodór z cząsteczek białka na węglu alfa lub łańcuchu bocznym, zwłaszcza lizyny, argininy, histydyny, tryptofanu, cysteiny i cystyny
Białka reagują z produktami rozkładu wodoronadtlenków lipidowych, w tym głównie z aldehydami i związkami epoksydowymi
Zniszczenie labilny aminokwasów wskutek utleniania i sieciowania wiązaniami kowalencyjnymi zmniejszają wartość biologiczną białka.
Powstający przy udziale światłoczułych barwników tlen singletowy reaguje przede wszystkim z metioniną histydyną, tryptofanem
REAKCJE BIAŁEK W ŚRODOWISKU ZASADOWYM
Zasadowe roztwory stosuje się do - otrzymywania koncentratów i izolatów białkowych
- inaktywowanie mikotoksyn z biomasy
- usuwanie kwasów nukleinowych z biomasy jednokomórkowców
- obieranie owoców i warzyw
Ogrzewanie w środowisku zasadowym ( 60 stopni Celsjusza) zmniejsza zawartość cysteiny, treoniny, seryny, lizyny, tyrozyny i argininy.
Sieciowanie białek ogrzewanych w zasadowym środowisku zachodzi wskutek beta-eliminacji w reszcie aminokwasowej, najczęściej cysteiny, seryny,t reoniny, z wytworzeniem reszt dehydrokalaniny lub kwasu dehydroaminomasłowego. Reakcje grupy aminowej lub tiolowej do podwójnego wiązania…
… biologiczną białka.
Powstający przy udziale światłoczułych barwników tlen singletowy reaguje przede wszystkim z metioniną histydyną, tryptofanem
REAKCJE BIAŁEK W ŚRODOWISKU ZASADOWYM
Zasadowe roztwory stosuje się do - otrzymywania koncentratów i izolatów białkowych
- inaktywowanie mikotoksyn z biomasy
- usuwanie kwasów nukleinowych z biomasy jednokomórkowców
- obieranie owoców i warzyw
Ogrzewanie…
... zobacz całą notatkę
Komentarze użytkowników (0)