Reakcje pierwszego rzędu

Nasza ocena:

5
Pobrań: 56
Wyświetleń: 1407
Komentarze: 0
Notatek.pl

Pobierz ten dokument za darmo

Podgląd dokumentu
Reakcje pierwszego rzędu  - strona 1 Reakcje pierwszego rzędu  - strona 2 Reakcje pierwszego rzędu  - strona 3

Fragment notatki:

Reakcje pierwszego rzędu Takie, których szybkość oznaczana doświadczalnie, zmienia się proporcjonalnie do stężenia jednej z reagujących substancji
Okres półtrwania - jest to czas, po którym stężenie substratu w wyniku reakcji zmniejszyło się o połowę w stosunku do stężenia początkowego. Nie zależy od początkowego stężenia substancji.
Reakcje drugiego rzędu Takie których szybkość oznaczana doświadczalnie jest proporcjonalna do iloczynu stężeń dwóch reagujących substancji lub kwadratu stężenia jednego substratu
Okres półtrwania jest odwrotnie proporcjonalny do początkowego stężenia
Reakcja trzeciego rzędu Są stosunkowo rzadkie, należą do nich te reakcje, których szybkość wyznaczana doświadczalnie jest proporcjonalna do iloczynu trzech reagujących substancji lub do trzeciej potęgi stężenia jednego substratu
Okres półtrwania jest odwrotnie proporcjonalny do kwadratu początkowego stężenia Reakcje zerowego rzędu Przebiegają z szybkością niezależną od stężenia reagujących substancji. Zależą od stężenia enzymu.
Okres półtrwania
STAŁA MICHAELISA
Takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji równa się połowie szybkości maksymalnej. Jest wartością charakterystyczną dla każdego enzymu w odpowiednich warunkach pH i temperatury. Określa powinowactwo enzymu do substratu
V
S (stężenie substratu)
Zgodnie z modelem Michaelisa-Manten reakcja katalizowana przez enzym przebiega według schematu.
k 1 k 3 S + E ES E + P
k 2 Szybkość właściwej reakcji enzymatycznej, czyli szybkość tworzenia i uwalniania produktu zależy od stężenia kompleksu ES i charakteryzuje ją stała szybkości reakcji k 3 .
V = k 3 [ES]
Opisując kinetykę tak działającego enzymu Michaelis i Menten oparli się na następujących założeniach.
1. Stężenie kompleksu ES jest niezmienne w czasie. Zmianie może ulegać stężenie substratu produktu, ale nie ES. Jeżeli szybkość tworzenia kompleksu ES jest równa szybkości jego rozpadu to k 1 [E] [S] = (k 2 + k 3 ) [ES]
A wprowadzając stałą k m Otrzymujemy
2. jeżeli cały enzym jest w postaci ES, to dla danego stężenia enzymu szybkość osiąga wartość maksymalną.


(…)

… enzymu szybkość osiąga wartość maksymalną.
Vmax = k3 [ES] = k3 [E]
Stąd końcowe równanie na szybkość reakcji enzymatycznej ma postać
Modyfikacja Linwearera- Burka - dokładniejsze wyznaczanie stałej Michaelisa
Cytoksygenaza(hamowany przez aspirynę, blokowanie seryny 530) - synteza prostaglandyn →pojawienie się cech zapalenia
Rodzaje inhibitorów:
Kompetencyjne
Niekompetencyjne
Akompetencyjne
Inhibicja…
… odbywającymi się niezależnie i regulowanymi niezależnie
induktory syntezy białka enzymatycznego
represory syntezy (np. sprzężenie zwrotne przez produkt reakcji)
obrót metaboliczny
wpływy środowiska - hormony, dieta
synteza niektórych prekursorów
Ad.2. proenzymy - pepsyna, trypsyna, chymotrypsyna
zmiana wielkości puli reagujących związków
aktywacja lub hamowanie aktywności enzymu poprzez metabolity końcowe…
... zobacz całą notatkę

Komentarze użytkowników (0)

Zaloguj się, aby dodać komentarz