Metabolizm roślin - degradacja białka

Nasza ocena:

3
Pobrań: 42
Wyświetleń: 1204
Komentarze: 0
Notatek.pl

Pobierz ten dokument za darmo

Podgląd dokumentu
Metabolizm roślin - degradacja białka - strona 1 Metabolizm roślin - degradacja białka - strona 2 Metabolizm roślin - degradacja białka - strona 3

Fragment notatki:


DEGRADACJA BIAŁEK  Degradacja białek to proces zachodzący stale w żywych komórkach.     Decyduje o:    1. regulacji aktywności białek przez:  •  usuwanie zbędnych sekwencji (aktywacja pre-enzymów, usuwanie sekwencji  kierujących),   • utrzymywanie właściwego stosunku polipeptydów w białkach oligometrycznych,   • utrzymywanie właściwych proporcji pomiędzy kofaktorami i  apoproteiną  (degradacja białek wiążących ch a/b w warunkach zkburzonej syntezy  chlorofilu),    2. Sygnaling    3. usuwaniu białek nieprawidłowo zwiniętych lub uszkodzonych,    3. dostarczaniu aminokwasów do przemian metabolicznych,    4. utrzymaniu homeostazy metabolicznej w komórkach (degradacja białek o krótkim  półokresie życia).    Usuwanie białek nieprawidłowo zwiniętych lub uszkodzonych  („cellular housekeeping”)  Białka uszkodzone powsatją w sposób ciągły,  podczas całego cyklu komórkowego.     Ich źródłem są:    1. spontaniczne mutacje,  2. błędy podczas translacji,  3. niewłaściwe zwijanie łańcuchów polipeptydowych,  4. spontaniczna denaturacja,  5. choroby,  6. stresy,  7. oksydacja.         Uszkodzone białka koagulują tworząc nierozpuszczalne agregaty, które w sposób  fizyczny mogą uszkadzać struktury komórkowe. Dlatego muszą być sprawnie  usuwane z komórki.  Degradacja białek zachodzi we wszystkich kompartymentach komórkowych  Degradacja białek podlega ścisłej kontroli, a białka przeznaczone do degradacji muszą być rozpoznawane.         Degradacja białek podlega ścisłej kontroli, a białka przeznaczone do degradacji muszą być  rozpoznawane.              Rozpoznawanie możliwe jest dzięki obecności sygnaturowych sekwencji wiążących  inne  białka (białka „znacznikowe”). Sekwencje sygnaturowe to:      1. Segmenty PETS  bogate w  prolinę, glutaminę, serynę lub treoninę  na N-końcach łańcuchów (występują  w białkach o tzw. krótkim okresie życia),       2.  Reszty HYDROFOBOWE eksponowanie na powierzchni białek ( białka niepoprawnie zwinięte i białka  uszkodzone na skutek działania czynników wywołujących denaturację)                      Białka znacznikowe to UBIKWITYNA.     Wiązane ubikwityny do sekwencji sygnaturowych umożliwiają jednoczesne wiązanie  ATP, które  konieczne jest do proteolizy białka    Degradacja białek konsumuje energię i angażuje złożone kompleksy białkowe   1. W chloroplastach jest to kompleks polipeptydu ClpP (proteaza) i ClpA  (aktywator proteazy)    2. W cytoplazmie  są to  

(…)

…, treonina, seryna, glicyna i walina we
(długi okres półtrwania)
Szereg białek CYTIPLAZMATYCZNYCH posiada na N-końcu sekwencje
stabilizujące. Dodatkowo białka te są stabilizowane przez MODYFIKACJĘ
POTRANSLACYJNĄ na drodze ACETYLACJ
2. SEKWENCJE DESTABILIZUJĄCE - lizyna, arginina, histydyna, fenyloalanina,
tyrozyna, tryptofan, izoleucyna, leucyna, asparaginian, glutamina i asparagina na
N- koncu sprzyja…
… POSTRANSLACYJNEJ polegającej na:
a. Usunięciu metioniny przez specyficzną aminotransferazę,
b. Przyłączeniu ARGININY przez specyficzną transferazę do N-końców z glutaminą lub asparaginą
Jeśli kolejne N-koncowe aminokwasy to gutaminian lub
asparaginian (nierozpoznawane przez ubikwityny), to także
następuje ich „zamiana” na argrgininę

... zobacz całą notatkę

Komentarze użytkowników (0)

Zaloguj się, aby dodać komentarz