Proteinazy

Nasza ocena:

3
Pobrań: 21
Wyświetleń: 1022
Komentarze: 0
Notatek.pl

Pobierz ten dokument za darmo

Podgląd dokumentu
Proteinazy - strona 1 Proteinazy - strona 2

Fragment notatki:

Proteinazy
karboksylowe - pesyna, podpuszczaka, katepsyna D
serynowe - trypsyna, chymotrypsyna, trombina
tiolowe - katepsyna, papaina
metaloproteinazy - termolizyna
Inhibicja enzymów trzustkowych
Trzustkowy inhibitor trypsyny - białko o masie 6 kDa, ma sekwencję A doskonale dopasowaną do powierzchni CA E
Antytrypsyna - 53 kDa (antyelastaza osoczowa)
Antytrypsyna siarowa (pinocytoza globulin)
Elastaza - E wytwarzający leukocyty, niszczy błonę kom. Bakterii
Wchłanianie uwolnionych A - transport aktywny
system wchłaniania A obojętnych - pierwszeństwo mają związki o charakterze apolarnym
Wspólna droga A zasadowych i cystyny
System wchłaniania proliny i hydroksyproliny
W czasie wchłaniania kw. Glutaminowego i asparaginowego podlegają one transaminacji
W wątrobie
Wykorzystywanie pozostałych A do syntezy białek: albumin,  i  globulin, haptoglobiny, transferyny, ceruloplazminy, i białek własnych („magazyn białka”).
Przemiany pośrednie
Transaminacja
Deaminacja
Dakarboksylacja
Bilans azotowy - różnica między azotem przyjętym z pokarmem a azotem wydalonym
Dodatni - w okresie wzrostu, ciąża, rekonwalescencja Równowaga azotowa
Ujemny - choroby wyniszczające (rak, stany pooperacyjne), dieta (kwasihiarkor)
Mechanizm powstawania kwasihiarkora
Dieta ubogobiałkowa wysokokaloryczna
Niedobór A w diecie Wystarczająca podaż prekursorów tłuszczu przy niedoborze A
 
Niedostateczna synteza HCl, Stłuszczenie wątroby
transferyny, albuminy 
Hepatomegalia
Hipoalbulinemia

Obrzęki

Wodobrzusze
Degradacja białek własnych
Katabolizm 30-40 g A dziennie Mechanizm degradacji białek endogennych
Szlak ATP-zależny obejmuje białka nieprawidłowe, krótko żyjące, przebiega w cytozolu z udziałem ubikwityny (białko 8,5 kDa), występuje we wszystkich kom. Organizmu
Proces ATP-niezależny rozkłada białka pozakomórkowe, błonowe, długo żyjące wewnątrzkomókowe, przebiega w lizosomach
Szlak ATP-zależny
Ubikwityna (UB) ma konserwatywną budowę (76 A)
UB jest enzymatycznie przyłączona końcem -COOH do aminowej reszty lizyny białka z wytworzeniem wiązania izopep.
Białko broni się przed „wyznaczeniem do likwidacji” N-końcowym oraz grupami seryny i metioniny


(…)

… z wytworzeniem wiązania izopep.
Białko broni się przed „wyznaczeniem do likwidacji” N-końcowym oraz grupami seryny i metioniny
Niestety obecność N-końca argininy lub kw. asparaginowego ułatwia zniszczenie
Całe białko
organizmu
Rozpad białka
(120-180 g) dziennie
Ponowne wykorzystane
do syntezy nowego białka (90-170 g) dziennie
aminokwasy

... zobacz całą notatkę



Komentarze użytkowników (0)

Zaloguj się, aby dodać komentarz