To tylko jedna z 3 stron tej notatki. Zaloguj się aby zobaczyć ten dokument.
Zobacz
całą notatkę
2011-12-14 koenzymy
amid NAD dehydrogenaza glutanowa
nukleotyd flawinowy dedydrogenzy NADH
koenzym q łańcuch ulteninia biologicznego
coenzym a przeniosi grupy acylowe w cyklu kwasów tłuszczowych
tetrachydrofolian
25% enzymów zawiera silnie związny jon metalu niezbędny do ich aktywności jony metali będąc akcepotrami elektornów przez wiązanie sigma lub pi aktywują grupy elektrofilowe oraz nukleofilowe
poprzez sferę koordycnajyną enzymu powodują zmiany konformacyjne
Mg fosfortransferazy
Mn transferazy
Fe cytorchormy katalaza
Cu tydrozydaza
Na atpaza błonowa
witamina PP (niacyna) - jest częścią dinukleotydu nikotynaminidoamdeninowego. niedobów powoduje uszkodzenai skury biegunki depresje
utleniony NAD+
zredukowany NADH
NAD++H++2e- NADH
NAD+ jest dawca rónoważników redukujących pochodzących z glikolizy cyklu brebasa przenosi je na łańcuch utleniania biologicznego
róznica absorbancji między NAD i NADH ważna przy oznaczaniu przy 340nm
NADP+ koenzym dehydrogeneaz lub reduktaz FAD/FADH2 : utleniony/zredukowany
część flawinowa ulega redukcji
koenzym oksydoreduktaz
biotyna - dla karboksylaz
koenzym q (fomrma utleniona)
kwas liponowy komblek dehydrogenazy pirogronianowej
ATP
witamina K
pochodna naftofchinonu i poliizprenoli
kofaktor farboksylazy
niezbędna w biosyntezie osoczowych czynników krzepnięcia
Zależna od witaminy K reakcja karboksylacji przekształca Glu słaby chelator Ca2+ w gamma karboksyloglutaminian znacznie silniej wiążący Ga2+ W uszkodzonej tkanece przyłączenie Ca2+ przez protrombinę umożliwa jej zakotwicznie się w błonie fosforlipidowych płytek krwi Pozwala to na bliski kontakt protrombiny
mechanizmy reakcji enzymatycznych
kataliza rozpadu wiązania peptydowego
proteazy searynowe - enzymy katalizujące rozpad wiązania peptydowych w peptydach i białkach. Ich mechanizm katalizy wymaga triady aminokwasowej w centrum aktywnym enzymów. Restza serynowa działan jako główny nukleofil do ataku nukleofilowego na wiązania peptydowe.
Proteaz musi rozpoznać i związać region łańcucha polipeptydowego, w którym znajduje się... Większość enzymó wiąże kilka reszt amiokwasowych w swoim centrum aktywnym
łańcuch boczny pasuje do miejsca w enzymie
Triada katalityczna przekształca ser 195... Po utworzenieu kompleksu ES węgiel karbonylowy w hydrolizoanym wiązaniu peptydowym na P1 jest atakowany przez Ser w wyniku czego tworzy się pośrednik (czworościan ) z centrum oksynianowym co przypomina stan przejściwowy reakcji.
(…)
… też od sąsiednich aminokwasów)
trypsyna jeśli na dnie asparagninian łańcuch boczne zadasowe preferowane
w elastynie jak struktura centrum aktywnego
wiąże substrat w stosowneej dla katalizy orientacji
prowadzi do stabilozacji stanu przejściowego w zelu zwiększenia szybkości reakcj
ogólne typpy interakcji poznae na przykąłdzie preoteaz serynowych odnoszą się też na inne
preteinazy cysteinowe - cysteina nukleofiem…
… wiązania wodorowe istnieje piędzy asn 155 i substratem w kompleksie ES i ze to wiązanie jest znacznie wzmocione w stanie przejściowym. Jest to przykład zmian konformacyjnych w centrum aktwymym
trzy klasy proteaz serynowych
cymotryps
subtylizyny
karboksypeptydazy II
Struktury drugo i trzeciorzędowe róznia się znacznie ale maja konserwatywną triade
We wszystkcih tych enzymach wiaznie substratu ułatwiają…
... zobacz całą notatkę
Komentarze użytkowników (0)