Enzymologia - notatki z wykładu 5

Nasza ocena:

5
Pobrań: 28
Wyświetleń: 1246
Komentarze: 0
Notatek.pl

Pobierz ten dokument za darmo

Podgląd dokumentu
Enzymologia - notatki z wykładu 5 - strona 1 Enzymologia - notatki z wykładu 5 - strona 2 Enzymologia - notatki z wykładu 5 - strona 3

Fragment notatki:

enzymologia
2011-11-30
mutacje indukowane i naturalne
sekwencje aminokwasowe mogą zmieniać się drogą mutacji. W labolatorium indukowanie mutacji punktowych powdouje że his 323 w białku „dzikim” zastąpiona przez Asn (his 232 asn)
Mutacje w białkach zachodzą drogą naturlaną. W większości nie mają one wpływu nawłaściwości białka ale w niektórych przypadkach mają charakter niszczący. W animii sierpowatej reszta 6 Glu (pirwszy od N końca - zawsze od N końca) w łańcuchu beta Hb wykazała że glu 6 kontakutje się z sowantem (polarny łańcuch boczy) W formie deoxy Hb reszty Val (hydrofibowy) zbliżają się do siebie żeby odizolować się od polarnego rozpuszczalnika - agregują. Powstają włókna Hb a kształt krwinki adaputje się do ich formy; sierpotwatej.
Swobodna rotacja wokół obu wiązań każdego aminokwasu pozwala na zwijanie się białek na rożne sposoby. Z powodu zawad sterycznych 3/4 z możliwych kombinacji kątów fi i psy nie występują w białkach.
Kąty fi i psy determinują strukturę IIrz białek. Z wyjątkiem glicyny wykres obserwowanych wartości jest taki jak widać na wykresie Ramachandrana dla Ala w krysztale białka
x -180 - +180 y -180 - +180
przy -180; 0 i przy -180;+180
Dwa zgrupowania w strókurze beta kartki i alfa helisy
Struktura alfa helisy
stabilizowana przez wiązania wodorowe między tlenem karbonylowym jednej reszty i a protonem azotu reszty i +4 Wiąz wodorowe są możliwe z powodu ułozenia grupy C=O i N-H wzdłuż osi helisy
Pojedyncze wiązania peptydowe są wydłużone w tej strukturze ogólny moment dipolowy, co także działa stabilizująco na strukturę
łańcuchy sterczą na zewnątrz względem wiązań wodorowych
struktura beta kartki.
przedstawia w pełni rozciągnięte łańcuchy polipeptydowe połączone wiązaniami wodorowymi między sąsadującyi łańuchami
Takie rówoległe łąńcuchy mogą pochodzić z dwóch różnych polipetydów lub z z dwóch rosiadujących regionów tego samego peptydu
(intermolelurna i intramolekularne
zwrot beta
krótkie segmenty łańcucha polipep co pozwala na zmianę kierunku. za te zmiany kirunku są odpowiedzalnne strugkury wstęga zwrot wstęga (=zwrot beata) co reszty i grupy NH reszty i+3 ich częste występowanie zozwala przybrać cząstecze zwartą trójwymiarową strukurę
pętle omega
odpowiadają za kierunek zwrotu łąńcucha w odróżnieu od wcześniej omówionych nie maja regularnej okresowej struktury. są czsto struktury sztywne i ściśle określone. zwroty beta i pętle omega zawsze znajdują się na powieszchni białka
domeny białkowe


(…)

… i ekspozcyję polarnych na wolwent dla pożadanych interakcji. To zjawisko jest dla wielu badczy najsilnieszą termodynamiczną siłą napędową do fałdowania białek
zbliżenie odległych aminokwasów pozwala tworzyć centra aktywne
trzeciorzędowa struktyra chymotrypsyny jest taka że gdy biako jest właściwie sfałdowane te 3 reszty są na tyle blisko że gdy oddziałują z sobą prowadząc skutecznie rozkład wiąznia…
… -//- 13
powinowactwo heu do tlenu zależyod IV rzędowej białka i od utlenowania grup hemowych pozostałych podj (kooperatywność z powodu tego Hb ma zawsze wszystkei 4 hemy związane z telnem krystalogarficzna sturkura osky i deoksy hb wykazała zanczace różnice w ich strukturze IV rzędowej Wiązanie tlenu powduje zmiany dotyczny do wiązania …
Stan przejściowy reakcji enzymatycznej
przez etap stanu przejściowego S++ w koym tworzy się bogaty w energię krótkowatrwały pośrednik warunkujący powstetnie produktu Jest to prawda także dala reakcji katalizowanej przez enzym.
wiadomo dzięki badnaią widma UV fluorestencji i NMR w przypdaku urzyżych enzymów w mikroskopie elektronowym
E+ S → ES++ ↔ EP↔E+P
E i S muszą się zetknąć poprzz zdrzenia molekularne ( kolizje w roztorze ) zeby utworzyć ES Po związnaiu S…
... zobacz całą notatkę



Komentarze użytkowników (0)

Zaloguj się, aby dodać komentarz