Znaczenie białek

Nasza ocena:

3
Pobrań: 7
Wyświetleń: 847
Komentarze: 0
Notatek.pl

Pobierz ten dokument za darmo

Podgląd dokumentu
Znaczenie białek - strona 1 Znaczenie białek - strona 2

Fragment notatki:

Znaczenie białek
aktywne - enzymy, hormony
strukturalne - budują tkankę łączną , immunoglobuliny, czynnik krzepnięcia krwi
transportowe - przenoszą elektrony, produkty przemiany materii i gazy
magazynujące - ferytryza (wiąże Fe), celuplazmina (wiąże Cu), zapobiegają reakcjom wolnorodnikowym
kurczliwe - aktyna i miozyna
receptorowe - pośredniczą w specyficznym wiązaniu biologicznie czynnej substancji w miejscu działania
Białka fibrylarne pełnią funkcje strukturalne
Trudno rozpuszczalne w wodzie
Duża wytrzymałość mechaniczna
Keratyny (włosy, wełna), kolageny (skóra, chrząstki), elasteny (ścięgna, wiązadła)
Białka globularne (kłębuszkowe)
Kształt kuli - stabilizują działania hydro -filowe i -fobowe
Mioglobina (-helisa, magazyn tlenu w mięśniach)
Lizozyn (struktura  i )
Immunoglobuliny (struktura )
Struktura białek PIERWSZORZĘDOWA - określa liczbę i kolejność połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi aminokwasów
DRUGORZĘDOWA - opisuje konfigurację łańcuchów powstałe w wyniku tworzenia wiązań wodorowych między grupami karbonylowymi i amidowymi głównego łańcucha polipeptydowego (struktura helikarna, pofałdowana)
TRZECIORZĘDOWA - określa trójwymiarowe pofałdowanie łańcucha polipeptydowego, wywołane wewnątrzcząsteczkowym oddziaływaniem wzajemnym łańcuchów bocznych CZWARTORZĘDOWA - obejmuje występujące w wielu białkach asocjacje kilku łańcuchów polipeptydowych w określone kompleksy molekularne
Wiązanie wodorowe łączy 14, 25, 37 wiązanie peptydowe
3,6 reszt aminokwasowych - skok
cechy -helisy białkowej
Wiązania wodorowe stabilizują -helisę - tworzy się pomiędzy atomami H grupy NH 2 , a atomem O grupy karbonylowej
Każde wiązanie peptydowe peptydowe bierze udział w tworzeniu wiązania wodorowego, co zapewnia tej strukturze maksymalną trwałość
Prawo skrętna -helisa jest bardziej stabilna od lewoskrętnej
-helisa powstaje spontanicznie, ponieważ jest konformacją najbardziej stabilną dla łańcucha polipeptydowego
Struktura harmonijkowa wiązania wodorowe łączą leżące obok siebie równoległe lub antyrównoległe łańcuchy polipeptydowe
Zwrot  W miejscu występowania zwrotu  obserwujemy zmianę kierunku łańcucha o 180 o Częstym powodem zagięcia łańcucha jest obecność proliny
Struktura kolagenowa Tropokolagen to prawoskrętna superhelisa złożona z 3 lewoskrętnych helis. Są one znacznie bardziej rozciągnięte niż -helisa. Taki układ jest trudny do rozwinięcia.


(…)

… ale elastyczny. Nie porusza się w wodzie ani w roztworach elektrolitów. Główne aminokwasy to glicyna, prolina, hydroksyprolina. Brak tryptofanu i cysteiny.
Keratyna
Dwa łańcuchy -helisy ulegają prawoskrętnemu zwinięciu, po czym z taką samą jednostką zwijają się dodatkowo lewoskrętnie (protofibryle - wiązanie disiarczkowe)
8 protofibryl  mikrofibryla, kilkaset mikrofibryl  makrofibryla
Wiązania w strukturach białka
wodorowe - powstają pomiędzy wiązaniami peptydowymi tego samego lub sąsiadujących łańcuchów. Nie są mocne ale ze względu na ilość pełnią ważną rolę w utrwalaniu struktury przestrzennej białka
disiarczkowe - (kowalencyjne) powstaje pomiędzy dwoma resztami cysteiny w tym samym i sąsiadujących łańcuchach
jonowe - powstaje pomiędzy dodatkowymi grupami aminowymi i karboksylowymi w tym samym…
... zobacz całą notatkę



Komentarze użytkowników (0)

Zaloguj się, aby dodać komentarz