Prezentacja o budowie i funkcji białek

Nasza ocena:

5
Pobrań: 231
Wyświetleń: 2450
Komentarze: 0
Notatek.pl

Pobierz ten dokument za darmo

Podgląd dokumentu
Prezentacja o budowie i funkcji białek - strona 1 Prezentacja o budowie i funkcji białek - strona 2 Prezentacja o budowie i funkcji białek - strona 3

Fragment notatki:


Budowa i funkcje białek    Struktura przestrzenna białek,  tzw. konformacja         Wszystkie białka w formie natywnej (w naturalnym  niezmienionym stanie, niepołączone z innymi związkami,  niezdenaturowane) mają charakterystyczną dla danej  cząsteczki strukturę przestrzenną, która determinuje ich  właściwości i funkcję biologiczną.    •  Struktura I-rzędowa  to sekwencja  (kolejność ułożenia) aminokwasów w  łańcuchu peptydowym, stabilizowana  wiązaniami peptydowymi i uwarunkowana  genetycznie (sekwencją nukleotydów w  DNA). Konsekwencją tej struktury są  następne: II-, III-, IV-rzędowa.     O różnorodności białek występujących w  organizmach decyduje:  - liczba aminokwasów w łańcuchu  polipeptydowym;  - skład aminokwasowy, czyli rodzaje  aminokwasów występujące w danym  białku;  - sekwencje aminokwasów, czyli kolejności  aminokwasów w łańcuchu  polipeptydowym.    •  Struktura II-rzędowa  opisuje  przestrzenne ułożenie aminokwasów  tworzących rdzeń łańcucha peptydowego,  bez uwzględnienia reszt bocznych – R  aminokwasów. Konformacja ta jest  stabilizowana głównie wiązaniami  wodorowymi powstającymi między  atomami węgla grupy karboksylowej –  COOH i azotu grupy aminowej  – NH 2.      W przyrodzie powszechnie występują  struktury: α-helisy i ß-harmonijki.     •  Konformacja α- helisy  - ma  kształt cylindra utworzonego  przez ciasno skręcony łańcuch  główny polipeptydu. Łańcuchy  boczne aminokwasów wystają  na zewnątrz w ułożeniu  śrubowym (helikalnym). Tę  konformację stabilizują  wiązania wodorowe tworzące  się w obrębie głównego  łańcucha polipeptydowego -  między wiązaniami  peptydowymi występującymi co  cztery reszty aminokwasowe.  •  Konformacja β-harmoniki  (zwana również  strukturą pofałdowanej kartki) - jest tworzona  przez maksymalnie rozciągnięte fragmenty  łańcucha polipeptydowego, które przebiegają  obok siebie równolegle (tj. w tym samym  kierunku) lub antyrównolegle (tj. w przeciwnych  kierunkach).   •  Struktura III-rzędowa  to przestrzenne  położenie wszystkich atomów, także atomów  łańcuchów bocznych łańcucha  polipeptydowego. Łańcuchy polipeptydowe  przyjmują na pewnych odcinkach regularne  konformacje α-helisy (kształt cylindra lub  wstążki) i ß-harmonijki, na innych zaś tworzy  się struktura nieuporządkowana.      • Strukturę tę stabilizują wiązania wodorowe,  wiązania jonowe, siły van der Waalsa  oraz 

(…)

… są: temperatura, kwasy, alkalia, rozpuszczalniki organiczne, detergenty,
utleniacze, mocznik. Najczęściej czynniki te denaturują białka.
- Niektóre rozpuszczają się w wodzie bądź słabych roztworach soli, np. białka globularne.
- Ulegają hydrolizie pod wpływem enzymów hydrolitycznych wewnątrz komórki lub na
zewnątrz.
- Kształt przestrzenny białek decyduje bezpośrednio o ich właściwościach i funkcjach.
- Do badania składu ilościowego i jakościowego białek oraz rozdzielania na aminokwasy
służą metody elektroforezy, chromatografii i ultrawirowania.
KLASYFIKACJA BIAŁEK
Na podstawie właściwości chemicznych
wyróżniamy:
- Skleroproteiny – białka fibrylarne (włókienkowe) są
nierozpuszczalne w wodzie, mają budowę włókienkową,
służą jako substancje podporowe w organizmie, np.
keratyna, fibroina, miozyna, aktyna
... zobacz całą notatkę

Komentarze użytkowników (0)

Zaloguj się, aby dodać komentarz