Miofilamenty - omówienie

Miofilamenty cienkie są zbudowane z dwóch skręconych względem siebie łańcuchów globularnych cząsteczek G aktyny.

G aktyna istnieje w różnych postaciach: α, β, γ. Na powierzchni podwójnego łańcucha znajdują się białka regulacyjne (recepcyjne) nawinięte w postaci dwóch łańcuchów tropomiozyny (TRM). Są też gniazda troponin y, występujące w regularnych odstępach na aktynie: - TNT- łącznik pozostałych troponin z TRM, - TNI - w warunkach spoczynkowych łączy się z TRM i uniemożliwia skurcz niepobudzonych mięśni, warunkuje skurcz mięśnia przy zerwaniu wiązania z TRM, - TNC - po połączeniu z jonami wapnia - powoduje zmianę konfiguracji tych troponin i przesunięcie nici TRM, nie występuje w mięśniach gładkich, jej rolę spełnia tam kalmodulina. Zespoły troponin TNT i TNI łączą się w niskich stężeniach Ca2+ z aktyną i tropomiozyną. Natomiast TNC jest kluczowym elementem dla procesu skurczu, który wykazuje powinowactwo do jonów Ca2+.

Miofilamenty grube zbudowane są z poskręcanych długich cząstek, w których wyróżniamy podłużne nici meromiozymy lekkiej (LMM) i główki meromiozyny ciężkiej (S1 HMM), które połączone są z LMM przy pomocy cząsteczki S2 HMM, które to cząsteczki mają możliwość przestrzennej zmiany konfiguracji i spełniają wobec rolę zawiasa - ruchomej szyjki. Na S1 HMM są inne łańcuchy białkowe: łańcuchy lekkie meromiozyny ciężkiej mające działanie regulacyjne - LC1i LC2. Podczas rozkurczu mięśnia mostki poprzeczne miozyny (główki = S1 HMM) ustawione są prostopadle do nici aktyny i nie tworzą połączeń, ponieważ miejsca aktywne na aktynie są zasłonięte przez nić tropomiozyny. Odsłonięcie tych miejsc umożliwia interakcję aktynamiozyna. W efekcie połączenia kąt między mostkami poprzecznymi związanymi z aktyną zmienia się z 900 do 450. Ta zmiana w elemencie S2 związana jest z wykorzystaniem energii z ATP.