To tylko jedna z 2 stron tej notatki. Zaloguj się aby zobaczyć ten dokument.
Zobacz
całą notatkę
MECHANIZM KATALIZY ENZYMATYCZNEJ NA PRZYKŁADZIE LIZOZYMU:
1) Ogólny schemat:
2) LIZOZYM:
Lizozym jest białkiem enzymatycznym o dość prostej strukturze: zawiera 129 reszt aminokwasowych. Nie ma grupy prostetycznej. Jego struktura przestrzenna jest stabilizowana przez cztery wewnątrzcząsteczkowe mostki disiarczkowe. Substratem lizozymu jest polisacharyd ściany bakteryjnej, zbudowany z powtarzającego się wielokrotnie dimeru: złożonego z kwasu Nacetylomuraminowego i N-acetyloglukozoaminy. Obydwa te składniki sąpołączone wiązaniem 1,4-β-glikozydowym. Wiązanie to jest rozkładane przez lizozym.
Na powierzchni cząsteczki lizozymu znajduje się zagłębienie wiążące polisacharyd. Decydujące znaczenie dla biokatalizy mają dwie grupy karboksylowe. Są to: niezjonizowana grupa γ-karboksylowa glutaminianu w pozycji 35 i zjonizowana grupa β-karboksylowa asparaginianu w pozycji 52. . Obie grupy są oddalone o około 0,3 nm od hydrolizowanego wiązania. Grupa gamma-karboksylowa glutaminianu przekazuje proton na atom tlenu zawartego w wiązaniu glikozydowym. W tej sytuacji węgiel C1 kwasu N-acetylomuraminowego przyjmuje ładunek dodatni. Powstaje związek przejściowy, zwany jonem karbonowym, który reaguje z grupą -OH-, pochodzącą z wody. Rozpada się wiązanie glikozydowe. Grupa gamma-karboksylowa glutaminianu ponownie wiąze proton, a grupa -OH wiąże się trwale z węglem C1 N- acetyloglukozaminy. W ten sposób wiązanie glikozydowe ulega hydrolizie, łańcuch polisacharydowy rozpada się na dwa fragmenty, a lizozym jest zdolny do kolejnej reakcji.
Najistotniejszym elementem tego procesu jest wytworzenie przejściowego jonu karbonylowego. Zasadniczą rolę w jego powstaniu odgrywają: czynnik elektrostatyczny i czynnik przestrzenny. Tym pierwszym jest ujemnie naładowana grupa beta-karboksylowa asparaginianu 52, tym drugim jest zmiana konformacji pierścienia kwasu N- acetylomuraminowego z formy „krzesełkowej” w formę „kanapową”.
... zobacz całą notatkę
Komentarze użytkowników (0)