Kinetyka reakcji chemicznych - omówienie

Nasza ocena:

3
Pobrań: 98
Wyświetleń: 1071
Komentarze: 0
Notatek.pl

Pobierz ten dokument za darmo

Podgląd dokumentu
 Kinetyka reakcji chemicznych - omówienie - strona 1  Kinetyka reakcji chemicznych - omówienie - strona 2

Fragment notatki:

Kinetyka reakcji chemicznych
Całe życie na Ziemi opiera się o reakcje enzymatyczne. Każda reakcja biochemiczna jest reakcją katalityczną.
Reakcje biochemiczne- kolejny filar inżynierii
Katalizator: obniża energię aktywacji
Utlenić alkohol etylowy bez udziału mikroorganizmów jest niemożliwe praktycznie ( bo mają enzymy). Reakcja katalityczna:
S+E ↔ ES → P+E
Enzymy:
Enzym jest substancją białkową.
Niektóre z enzymów, oprócz części białkowej wymagają kofaktorów do działania, szczególnie enzymy do reakcji red-ox. Enzym potrzebuje substratu i przekształca go w produkt. Wiele enzymów ma wysoką specyficzność. Każdy enzym ma swoje miejsce aktywne, zwykły, ma jedno miejsce aktywne. Mega enzym- potrafi przeprowadzić koło 4-6 reakcji. My zajmiemy się najprostszym enzymem z jednym miejscem aktywnym dopasowany do substratu, bez kofaktora.
Równanie Michealisa-Menten:
Prawdziwe dla:
kinetyk reakcji chemicznych
reakcji nieodwracalnych
nie wymagających kofaktorów
jedno-substratowych
W innym przypadku ma postać bardziej skomplikowana
Szybkość reakcji enzymatycznej:
Szybkość każdej reakcji enzymatycznej jest wprost proporcjonalna do stężenia enzymu. Im więcej enzymu tym szybsza reakcja (jedno miejsce aktywne, bez kofaktorów, reakcja odwracalna).
Wykres zależności szybkośći reakcji enzymatycznej od stężenia substratu:
Jeżeli stężenie substratu jest bardzo wysokie i znacznie wyższe niż Km to mamy do czynienia z maksymalną szybkością reakcji. Stężenie substratu tak wysokie - wszystkie miejsca aktywne są zajęte, wtedy mamy maksymalną szybkość reakcji enzymatycznej. Wraz ze mieszeniem się Cs zmniejsza się szybkość r. Stała Michealisa:
Stężęnie substratu dla którego szybkość reakcji enzymatycznej jest równa ½ szybkości maksymalnej nazywamy stałą Michaelisa
Ma ona wymiar stężenia Stężenie dla którego połowa miejsc aktywnych jest zajęta Jednostki:
Zależą od tego co przyjmiemy jako miarę enzymu, najczęściej spotykamy szybkość maksymalną wyrażoną w mikro molach/ gbiałka / min
rmax= [µmol / g białka x h(min)] Jeżeli stężenie enzymu mgprotein/l, to stała K będzie miała jednostkę: mikromolach / l min
K= [µmol / l x min]
Bardzo często: K= [min-1 , s-1] Nie ma ścisłości w jednostkach. Różne się podaje jednostki, ale muszą się bilansować.


(…)

…)] Jeżeli stężenie enzymu mgprotein/l, to stała K będzie miała jednostkę: mikromolach / l min
K= [µmol / l x min]
Bardzo często: K= [min-1 , s-1] Nie ma ścisłości w jednostkach. Różne się podaje jednostki, ale muszą się bilansować.
Km może mieć jednostkę mM czyli mili mole/ litr
Równanie Michaelisa- Menten jest dwuparametrowe. A więc trzeba umieć wyznaczać rmax i Km. Jest to równanie liniowe
... zobacz całą notatkę

Komentarze użytkowników (0)

Zaloguj się, aby dodać komentarz