To tylko jedna z 3 stron tej notatki. Zaloguj się aby zobaczyć ten dokument.
Zobacz
całą notatkę
Cykl Calvina - charakterystyka poszczególnych faz
Jest to tzw. ciemna faza fotosyntezy, zachodzi bez udziału światła, jednak ma miejsce w dzień, ponieważ jest uzależniona od produktów fazy jasnej (ATP i NADPH). Ma ona miejsce w stromie chloroplastu, gdzie znajdują się enzymy uczestniczące w tym procesie. Cykl ten zachodzi u roślin typu C3. ATP i NADPH są zużywane do wbudowania CO2 w związki organiczne.
FAZA I KARBKSYLACJA. Akceptorem dwutlenku węgla jest 1,5-bisfosforybuloza, a reakcje katalizuje karboksylaza 1,5-bisfosforybulozy. Po połączeniu 1,5-bisfosforybulozy i dwutlenku węgla powstaje nietrwały związane 6-węglowy, który natychmiast się rozpada na dwie cząsteczki kwasu 3-fosfoglicerynowego.
Karboksylaza 1,5-bisfosforybulozy (Rubisco) determinuje szybkość przyswajania dwutlenku węgla. Aktywowana jest przez Mg+. Jest to jeden z najbardziej rozpowszechnionych enzymów w świecie roślin). Jego aktywność i pozostałych enzymów regulują też: -alkalizacja stromy -światło (utrzymuje w stanie zredukowanym grupy sulfhydrylowe) Szybkość wiązania CO2 zależy od:
-stężenia metabolitów pośrednich cyklu
-dostępności nieorganicznego fosforanu w stromie (wytwarzanie ATP)
FAZA II REDUKCJA Powstały kwas 3-fosfoglicerynowy fosforylowany jest kosztem ATP do kwasu 1,3-bisfosfoglicerynowego (enzym: kinaza fosfoglicerynianowa), który z udziałem NADPH ulega redukcji do aldehydu 3-fosfoglicerynowego (enzym: dehydrogenaza aldehydu 3-fosfoglicerynowego). Powstały aldehyd jest fosfotriozą, monosacharydem. Jego część służy do syntezy dalszych sacharydów (np. glukoza, sacharozy), a część jest skierowana na szlak prowadzący do regeneracji akceptora dwutlenku węgla.
FAZA III REGENERACJA Polega na odtworzeniu 1,5-bisfosforybulozy. Następuję to w serii zachodzących po sobie reakcji, poprzez metabolity trój-, cztero-, pięcio- i siedmiowęglowe. (enzymy: aldolaza, fosfataza, izomeraza, transketolaza, epimeraza pentozofosforanowa, kinaza pentozofosforanowa).
Fosforylacje - rodzaje, mechanizmy, znaczenie.
Siłą napędową procesu fosforylacji jest gradient stężenia protonów w poprzek błony tylakoidu. Towarzyszy on transportowi elektronów z cząst. wody na NADP+. Wewnątrz pęcherzyka tylakoidy gromadzą się protony pochodzące z rozkładu wody i uwalniane w procesie utlenienia plastochinolu przez kompleks cytochromowy. Z kolei w stromie maleje stężenie protonów na skutek protonacji zredukowanych cząsteczek plastochinonu w miejscu QB, aktywności cyklu Q i przekształcania cząsteczek NADP+ w NADPH. Ponieważ błona tylakoidy jest nieprzepuszczalna dla protonów dochodzi do zakwaszenia wnętrza tylakoidy i alkalizacji stromy. Gdy gradient protonów osiągnie pewną wielkość a ich przepływ powoduje powstawanią ATP z ADP i fosforanu nieorg. to proces ten to
(…)
… w dzień. Ma miejsce w tylakoidach i jest związana z absorpcją światła przez barwniki fotosyntetyczne. Jej istotą jest oderwanie elektronów od cząsteczki wody i przeniesienie ich na utlenioną formę NADP.
W transporcie elektronu biorą udział dwa fotoukłady (zawierają barwniki antenowe-chlorofile i karotenoidy oraz centra reakcji fotochemicznej) oraz przenośniki elektronów. Chlorofil a w centrum reakcji PSII (chlorofil P680 ma max absorpcji przy 680nm ) przechodząc w stan wzbudzony (w wyniku absorpcji światła) staje się silnym reduktorem. Wzbudzony elektron przekazywany jest na feofitynę ( pierwotny akceptor elektronów ). Dochodzi do separacji ładunków (oddzielenie e od barwnika). Feofityna przekazuje elektron na przenośnik elektronów - chinon QA (pierwszy stabilny akceptor elektronu ). Bezpośrednim…
… niezależnie od fotosystemu II. Elektrony wzbudzone przez światło przemieszczają się z chlorofilu a - centrum reakcji fotochemicznej PSI, na łańcuch transportumelektronów, kolejno przez ferrodoksynę, plastochinon, kompleks cytochromowi b6f, plastocyjaninę i powracają na pierwotnie wzbudzony chlorofil P700. Elektrony nie docierają do reduktazy ferrodoksyna-NADP stąd nie powstaje NADPH. Fosforylacja…
... zobacz całą notatkę
Komentarze użytkowników (0)