Metody określania struktury związku:
NMR (polega na wzbudzaniu spinów jąder o niezerowym spinie, a następnie badaniu czasów relaksacji jąder (czasów powrotu do stanu podstawowego), mając czasy relaksacji i wykorzystując transformację Fouriera otrzymuje się widmo ukazujące badane atomy (może być widmo protonowe, C-13, N-15) różne chemicznie (to znaczy w różnym otoczeniu elektronowym - mające różne przesunięcie chemiczne względem wzorca), dodatkowo ukazuje sprzężenia między różnymi atomami, dzięki tym danym i stablicowanym wartościom możemy starać się określić położenie konkretnych atomów w cząsteczce i określać jakie inne atomy je otaczają, aby dokonać dokładniejszych analiz należy wykonać 2D NMR lub 3D NMR)
krystalografia rentgenowska (polega na naświetlaniu promieniowaniem rentgenowskim kryształów substancji badanej (długość promieniowania jest w granicach długości wiązań w krysztale) i badaniu obrazu dyfrakcyjnego tego promieniowania po odbiciu od naszego kryształu, znając obraz dyfrakcyjny, moc prążków i prawo Bragga, a także rozwiązując problem fazowy, jesteśmy w stanie określić symetrię komórki podstawowej i mapę gęstości elektronowej, następnie jesteśmy w stanie określić, gdzie leżą poszczególne atomy w cząsteczce, jak długie są pomiędzy nimi wiązania i jakie są kąty pomiędzy wiązaniami)
Struktury III-rzędowe RNA:
Przypominają bardziej struktury białek globularnych niż DNA. RNA najczęściej występuje w postaci jednoniciowej, która tworzy różne struktury II-rzędowe (szpilki do włosów, pseudowęzły), a następnie cała struktura „zwija się” do struktury III-rzędowej. Taką skomplikowaną strukturą są na przykład podjednostki rybosomów (w jej skład wchodzą również białka). Najlepiej poznaną strukturą III-rzędową RNA jest struktura tRNA. Składa się ona z trzonu i trzech pętni (D, antykodonowej i pseudourydynowej), wszystkie te części oddziaływują ze sobą tworząc ostateczną formę cząsteczki, formę litery L - dwie pseudociągłe kawałki helis na zawiasie. Pseudohelisy dlatego, że nie są one tak naprawdę jednym fragmentem helikalnym, ale dopiero bo odpowiednim związaniu i ułożeniu wyglądają jak struktury pseudociągłe. Utworzenie struktury III-rzędowej ze struktur II-rzędowych jest możliwe głównie dzięki dwóm rodzajom wiązań - interkalacyjnemu stackingowi (gdy trzecia zasada wciska się między dwie już stackingujące) i wiązaniom wodorowym (parowanie zasad typu Hoogsteena, parowanie puryna-puryna).
Struktura III-rzędowa DNA:
Służy ona maksymalnemu upakowaniu DNA w komórce. W pakowaniu DNA uczestniczą liczne białka. U eukariontów tworzą się nukleosomy, które potem razem tworzą włókno 30 nm (solenoid), potem pętle solenoidu i chromosom metafozowy. U prokariontów upakowanie prostsze, też mogą występować białka wspomagające.
(…)
…-rzędowe ją tworzące
podlegają łatwej denaturacji
trudniej je zdenaturować niż białka glubularne
zwykle mają zróżnicowane części w swojej budowie
budowa dość jednostajna
ważne w stabilizacji struktury III-rzędowej jest jądro hydrofobowe, również inne wiązania
ważna w stabilizacji struktury III-rzędowej jest amfipatyczność struktur II-rzędowych ją tworzących, również wiązania jonowe i wodorowe
Wiązanie peptydowe - częściowo podwójne, rotacja wokół niego jest utrudniona, wiązanie płaskie (dwa atomy C i N i ich podstawniki na jednej płaszczyźnie). Węgle alfa mogą być ustawione względem wiązania albo cis (kąt omega=0) albo trans (omega=180). Energia ustawienia trans jest niższa, jest to ustawienie dominujące, wynika to z oddziaływań sterycznych. Płaskie kawałki zawierające wiązanie peptydowe…
… między nićmi DNA, RNA jak i mieszane. Stała sedymentacji Svedberga, stała Svedberga, S - współczynnik określający szybkość poruszania się cząstek koloidalnych pod wpływem sił odśrodkowych w ultrawirówkach, czyli sedymentację. W biochemii współczynnik ten stosuje się do określenia masy, wielkości np. rybosomów. Aby sprawdzić stałą sedymentacji, trzeba zmiażdżyć takie organellum komórkowe i wprawić…
… mogą się nachylać w stosunku do siebie w dwóch kątach - phi i psi. Phi określa konformację wokół wiązania N-Calfa (kąt wykreślają węgle karbonylowe, patrzy cię od C-alfa w stronę N czyli w kierunku przeciwnym niż biegnie sekwencja białka). Kąt Psi określa konformację wokół wiązania Ckarbonylowy-Calfa (kąt zakreślają azoty, patrzymy zgodnie z biegiem sekwencji od Calfa do Ckarboksylowego)
Potrzeba 6 kątów…
... zobacz całą notatkę
Komentarze użytkowników (0)