Zalety biokatalizy enzymatycznej- opracowanie

Nasza ocena:

5
Pobrań: 546
Wyświetleń: 1638
Komentarze: 0
Notatek.pl

Pobierz ten dokument za darmo

Podgląd dokumentu
Zalety biokatalizy enzymatycznej- opracowanie - strona 1 Zalety biokatalizy enzymatycznej- opracowanie - strona 2 Zalety biokatalizy enzymatycznej- opracowanie - strona 3

Fragment notatki:

1.Zalety biokatalizy enzymatycznej
Wysoka chemo-, regio-, stereo- i enancjoselektywność
Efektywność katalizy - reakcje przebiegają 108-1015-razy szybciej, a wystarczy stężenie 10-3-10-4 %mol (chemiczne: 0,1-1%mol)
Reakcje przebiegają w łagodnych warunkach
Nie zachodzą reakcje uboczne
Reakcje mogą przebiegać w wodzie, jak i w rozpuszczalnikach organicznych
Biodegradowalność
Enzymy mogą katalizować każdą reakcję, wyjątkiem są niektóre cykloaddycje
Kompatybilność - enzym jest wybiorczy w stosunku do danego substratu - synteza „one-pot”
2. Jakie argumenty przemawiają na korzyść prowadzenia biotransformacji z wykorzystaniem 
izolowanych enzymów? 
wysoka stero, regio oraz substratowa specyficzność
możliwość immobilizacji enzymu i stosowanie go w procesach przepływowych
duża różnorodność dostępnych preparatów (wyizolowanych)
możliwość minimalizacji przestrzeni reakcyjnej
Łatwiejsza izolacja produktu reakcji
zaoszczędzenie czasu związanego z izolacją
ograniczenie kontaktu z materiałem komórkowym który może być szkodliwy (bakterie chorobotwórcze)
3. Jakie argumenty przemawiają na korzyść prowadzenia biotransformacji z wykorzystaniem 
żywych komórek? 
wysoka produktywność
Ponad 90% enzymów stosowanych w przemysle i innych dziedzinach
Łatwa i szybka hodowla komórek prokariotycznych i eukariotycznych
Powiekszenie skali nie stwarza przewa?nie problemów
Szerokie spektrum dostepnych szczepów grzybów, dro?d?y i bakterii (kolekcje kultur: ATCC, NCIMB, IFO)
Dobrze poznana biologia molekularna - łatwa manipulacja genetyczna
Łatwe otrzymanie preparatu, zwłaszcza w przypadku enzymów wydzielanych poza komórke (np. enzymy hydrolityczne)
Relatywnie tanie
4.Jakie są ujemne strony katalizy enzymatycznej?
Zbudowane tylko z L-aminokwasów
Ograniczona dostępność
Niska stabilność
Wrażliwość na zmiany pH i temperatury
Środowisko wodne mało korzystne ze względów technologicznych
Podatność na inhibicję (np. substratową)
Czasochłonne i kosztowne badania nad nowymi enzymami
Ograniczenie zastosowanie do niektórych reakcji
Oczyszczanie może być kłopotliwe
Materiał biologiczny może być szkodliwy dla człowieka i środowiska
5.Jakiego rodzaju selektywność wykazują enzymy?
Chemoselektywność - enzymy katalizują przemiany określonych typów grup funkcyjnych - pozwala to wyeliminować reakcje uboczne


(…)

… katalizowanej enzymatycznie reakcji rozróżnienia enancjotopowego w procesie:
Proces jednoetapowym
Hydroliza zatrzymuje się, ponieważ powstały monoester jest zbyt polarny, aby akceptowały go hydrolazy
Dwuetapowym
Hydroliza przebiega do końca. Powstający monoester może być hydrolizowany dalej, jednakże drugi etap przeważnie przebiega wolniej
9. Podaj przykład katalizowanej enzymatycznie reakcji w której produkt powstaje w wyniku: 
a. rozróżnienia enancjotopowego grup 
b. rozróżnienia enancjofacialnego stron. 
10. Jak dzieli się hydrolazy i jakiego typu reakcje hydrolizują
Hydrolazy rozcinają wiąz. chem. w procesie hydrolizy (reakcja, w której substrat zostaje rozdzielony na dwie części z użyciem cząsteczki wody). Enzymy takie klasyfikowane są jako EC 3 w klasyfikacji numerycznej EC.
3.1 esterazy (w tym lipazy) dzialaja na wiazania estrowe
3.2 glikozylazy - hydrolizuja wiazania estrowe
3.3 hydrolazy dzialajace na wiazania estrowe
3.4 proteazy dzialaja na wiazania peptydowe
3.5 hydrolazy dzialajce na wiazanie C-N
3.6 enzymy dzialajace na wiazania bezwodnikow kwasowych
3.7 hydrolazy dzialajce na wiazanie C-C
3.8 enzymy dzialajace na wiazanie halogenowe
3.9 hydrolazy dzialajce na wiazanie P-N
3.10enzymy dzialajce na wiazanie S-N
3.11hydrolazy dzialajace na wiazania C-P
3.12Enzymy dzialajace na wiazanie S-S
3.13 hydrolazy dzialajacena wiazanie C-S
11. Jakie aminokwasy stanowią triadę katalityczną w hydrolazach? 
Triada katalityczna w hydrolazach: Asp-His-Ser (kwas asparaginowy-histydyna-seryna)
12. Z jakich źródeł można izolować enzymy. Wskaż ich wady i zalety. 
Organyzwierzęce-1genzymuz10kgorganu
Trzustka - PPL, α…
… oraz utrzymania odpowiedniej aktywności katalitycznej potrzebna jest woda hydratacyjna.
Wymień zalety prowadzenia biotransformacji w rozpuszczalnikach organicznych. Lepsza wydajność całkowita procesu - często można ominąć ekstrakcję Lepsza rozpuszczalność - związki o niskiej polarności reagują szybciej Rozpuszczalniki źle wpływają na żywe komórki - nie trzeba martwić się sterylnością Mniejsze ryzyko dezaktywacji…

Jakie są preferencje substratowe esteraz? W jaki sposób można wpłynąć na
selektywność tych enzymów? Aby reakcja była selektywna centrum chiralne powinno
znajdować możliwie blisko miejsca reakcji R1 i R2 mogą być alkilami lub arylami, ale powinny znacznie różnić się wielkością i polarnością,
mogą także tworzyć pierścień
Esterazy nie akceptują polarnych, silnie hydratowanych grup: -COOH, -CONH2, -NH2…
…. Jakie koenzymy najczęściej uczestniczą w reakcjach z oksydoreduktazami i jak się je regeneruje?
NADH (80%) i NADPH (10%)
FAD, FMN, koenzym Q - stosowane dużo rzadziej
Regeneracja: chemiczna, elektrochemiczna, fotochemiczna, enzymatyczna
Problemu recyklingu nie ma, kiedy w reakcji zastosuje się całe komórki -
tanio, bo mikroorganizm będzie regenerował kofaktor w cyklu metabolicznym
Regeneracja kofaktora - metoda…
…) przenoszony jest na stronę si - powstaje (R)-hydroksyketon (acyloina). Dehydrogenaza alkoholowa katalizuje redukcję
grupy karbonylowej zgodnie z regułą Preloga.
41. Gdzie występują i jakie reakcje katalizują liazy hydroksynitrylowe?
Reakcje addycji i eliminacji -addycja CN
Liazy hydroksynitrylowe katalizują addycję cyjanowodoru do grupy
karbonylowej aldehydów i ketonów z wytworzeniem chiralnych cyjanohydryn…
... zobacz całą notatkę

Komentarze użytkowników (0)

Zaloguj się, aby dodać komentarz