Receptory jonotropowe i metabotropowe - omówienie, sem I-IV

Nasza ocena:

5
Pobrań: 1008
Wyświetleń: 11403
Komentarze: 0
Notatek.pl

Pobierz ten dokument za darmo

Podgląd dokumentu
Receptory jonotropowe i metabotropowe - omówienie, sem I-IV - strona 1 Receptory jonotropowe i metabotropowe - omówienie, sem I-IV - strona 2

Fragment notatki:

Receptory jonotropowe i metabotropowe
Receptory jonotropowe - są to receptory błonowe, których pobudzenie prowadzi do bardzo szybkiej odpowiedzi efektora. W wyniku działania agonisty dochodzi do otwarcia kanałów (porów) w błonie komórkowej, po czym następuje napływ jonów z przestrzeni komórkowej do komórki lub odwrotnie - wypływ jonów z komórki. Następstwem takiego przemieszczenia jonów w komórkach pobudliwych jest zmiana potencjału błonowego i powstanie postsynaptycznych potencjałów pobudzających lub hamujących.
Do receptorów jonotropowych należą:
receptory nikotynowe,
receptory GABA-ergiczne,
receptory benzodiazepinowe,
receptory glicynowe.
Receptory metabotropowe - są to receptory błonowe. Umożliwiają przeniesienie sygnału zewnątrzkomórkowego na wewnątrzkomórkowe białko G. Cechą charakterystyczną recepotrów metabotropowych jest budowa - jeden łańcuch peptydowy, który 7 razy przechodzi przez błonę komórkową, tworząc trzy pętle zewnętrzne i trzy wewnętrzkomórkowe.
W wiązaniu ligandów uczestniczą zewnątrzkomórkowy koniec łańcucha peptydowego oraz odcinki transbłonowe, za współdziałanie z białkiem G odpowiedzialne są pętle znajdujące się w cytoplazmie.
Do ligandów należą m.in.: aminy biogenne - NA, Ach, serotonina, aminokwasy - GABA, nukleotydy - adenozyna, ATP oraz wiele innych związków.
W wyniku wiązania ligandu z białkami receptorowymi, receptor metabotropowy zmienia swoją konformację, umożliwiając przyłączenie się białek związanych z guanozyno-5-difosforanem, zwanych białkami G (nazwa pochodzi od zdolności wiązania nukleotydów guanylowych). Białka G są białkami wewnątrzbłonowymi zbudowanymi z trzech podjednostek: alfa, beta i gamma. Różnią się od siebie masą cząsteczkową, strukturą oraz charakterem podjednostki alfa, co decyduje o charakterze całego białka. I tak wyróżniamy:
białko Gs - zawierające podjednostkę alfas, pobudzane np. przez receptor beta-adrenergiczny, jego aktywowanie powoduje stymulację cyklazy adenylowej,
białko Gi - zawierające podjednostkę alfai, pobudzane np. przez receptor alfa2-adrenergiczny, powoduje inhibicję cyklazy adenylowej,
białko Gq - zaiwrające podjednostkę alfaq, aktywowane np. przez receptor alfa1-adrenergiczny, powoduje stymulację fosfolipazy C.
O tym, który rodzaj białka G zostanie aktywowany, decyduje struktura trzeciej wewnętrznej pętli danego receptora.
Przyłączenie białka G do danego receptora podnosi jego (receptora) powinowactwo do określonego ligandu. Związanie receptora z ligandem powoduje zmianę konformacyjną podjednostki alfa, połączoną z wymianą GDP na GTP. Powoduje to oddysocjowanie podjednostki alfa i połączenie jej z odpowiednim białkiem efektorowym. W zależności od rodzaju układu efektorowego następuje stymulacja lub inhibicja produkcji wtórnych przekaźników, albo stymulacja przepływu jonów (jeśli efektorami są kanały jonowe).
... zobacz całą notatkę

Komentarze użytkowników (0)

Zaloguj się, aby dodać komentarz