Przemiana azotowa

Nasza ocena:

5
Pobrań: 1141
Wyświetleń: 3416
Komentarze: 0
Notatek.pl

Pobierz ten dokument za darmo

Podgląd dokumentu
Przemiana azotowa - strona 1

Fragment notatki:

Tematem przewodnim jest przemiana azotowa. Plik składa się z 18 stron.

Informacje zawarte w notatce to: przemiana azotowa, trawienie białek w przewodzie pokarmowym, degradacja białek, ogólna przemiana aminokwasów, cykl mocznikowy ,przemiana nukleotydów,wskaźnik de Ritisa, cykl mocznikowy, przemiana argininy, przemiana porfiryn.

Dodatkowo notatka zawiera rysunki i tabele ułatwiających zrozumienie tematu.

PRZEMIANA AZOTOWA
Przed przerabianiem powtórzyć aminokwasy - s.18 (Harper)1. Trawienie białek w przewodzie pokarmowym
enzymy i ich specyficzność; wchłanianie i transport aminokwasów do komórki, rodzaje przenośników
Rodzaje proteaz:A) Endopeptydazy - hydrolizują wiązania w głębi łańcucha białkowego, prowadząc do fragmentacji na mniejsze peptydy o różnej długości
- PEPSYNA- TRYPSYNA- CHYMOTRYPSYNA- ELASTAZA
B) Egzopeptydazy - odłączają aminokwasy ze skrajnych końców łańcucha - KARBOKSYPEPTYDAZA ( C-koniec )- AMINOPEPTYDAZA ( N-koniec )
Można powiedzieć, że endopeptydazy dostarczają substratów egzopeptydazom.
Po działaniu endo- i egzopeptydaz powstają di- i tripeptydy oraz oligopeptydy.
- DIPEPTYDAZY rąbka szczoteczkowego jelit, katalizują hydrolizę dipeptydów które nie są substratami dla aminopeptydaz i karboksypeptydaz.
Położenie enzymów:
sok żołądkowy
- pepsyna
sok trzustkowy
- trypsyna- chymotrypsyna- elastaza- karboksypeptydaza
sok jelitowy
- aminopeptydaza
Proteazy są wydzielane jako nieaktywne zymogeny. Mają zasłonięte centrum katalityczne, małym odcinkiem łańcucha polipeptydowego. Można je odsłonić przez hydrolizę swoistego wiązania peptydowego:pepsynogen ---( HCl )---> pepsynapepsynogen ---( pepsyna )---> pepsyna [autokataliza]
trypsynogen ---( enteropeptydaza )---> trypsynachymotrypsynogen ---( trypsyna )---> chymotrypsynaproelastaza ---( trypsyna )---> elastazaprokarboksypeptydaza ---( trypsyna )---> karboksypeptydazaproaminopeptydaza ---( trypsyna )---> aminopeptydazaSpecyficzność proteaz:
Wymienione enzymy, katalizują specyficznie hydrolizę wiązania peptydowego tylko w sąsiedztwie określonych aminokwasów:
proteaza
specyficzność
pepsyna
Fen, Tyr, Glu, Asp
chymotrypsyna
aa. hydrofobowe
trypsyna
Liz-X, Arg-X
elastaza
Gly, Ala, Ser
karboksypeptydaza A
aa. obojętne, hydrofobowe
karboksypeptydaza B
Arg, Liz
Wchłanianie aminokwasów do krwi ma miejsce głównie w jelicie cienkim.
Jednym ze sposobów przechodzenia aa. do komórek jest symport z jonami sodu:- z jelita - Na+, Cl-- do jeita - Ca2+ [antyport]
Istnieje co najmniej 5 rodzajów przenośników, przenoszących:1) duże aa. obojętne2) małe aa. objętne3) aa. kwaśne4) aa. zasadowe5) prolinę
W obrębie przenośnika panuje konkurencja. Większa ilość jednego z aa. obiża transport innego z danej grupy. Np. duże ilości Leu, hamują transport Ile i Val. 2. Degradacja białek endogennych.
A) Rozpad białek wewnątrzkomórkowycha)Szlak lizosomalnyb)Szlak pozalizosomalny, rola proteasomu
B) Rozpad białek pozakomórkowychc)Metaloproteinazyd)Trawienie kolagenu
Białko przeznaczone do rozkładu jest znakowane

(…)

… stężenia związków wysokoenergetycznych przyśpiesza utlenianie aminokwasów
Oksydazy L-aminokwasów wątroby i nerek przekształcają aminokwasy do α-iminokwasu, który dalej przechodzi w α-ketokwas, czemu towarzyszy uwolnienie jonu amonowego. Zredukowana flawina enzymu jest ponownie utleniana przez tlen cząsteczkowy i tworzy nadtlenek wodoru (H2O2), który jest rozkładany przez katalazę DEKARBOKSYLACJA…
… asparaginowa)---> asparagina + glutaminian Mg-ATP--->Mg-AMP + PPi W powyższych reakcjach przekształca się toksyczny jon amonowy w azot α-aminowy różnych aminokwasów
CYKL MOCZNIKOWY = ornitynowy = mały cykl Krebsa = cykl Krebsa-Henseleita
Lokalizacja: matriks mitochondriów wątroby i cytozol wątroby
Mocznik jest obojętną, nietoksyczną substancją, syntetyzowaną głównie w wątrobie, skąd transportowany…
… które ma być degradowane jest sprzęgane z wieloma cząsteczkami ubikwityny.
A) Rozpad białek wewnątrzkomórkowych a) SZLAK LIZOSOMALNY - Proteazy lizosomalne noszą nazwę katepsyn.
- Opisano kilkanaście enzymów: Katepsyny A, B, C, D ……S.
- Większość działa w niskim pH.
- W miejscach aktywnych zawierają cysteinę, asparaginian i serynę: * Katepsyny cysteinowe (B, H, L) * Katepsyny aspartylowe (D, E) * Katepsyny serynowe (A)
b…
… objętości moczu pozwala na ocenę ilości krwi, która przepłyneła przez nerki. Wskaźnik ten nosi nazwe klirensu nerkowego kreatyniny.
Amoniak to b. toksyczny dla UN związek, dlatego zostaje związany głównie przez kw. glutaminowy, z wytworzeniem glutaminy.
Kwas moczowy to końcowy produkt przemiany azotowej u ptaków i gadów. U ludzi jest produktem końcowym degradacji puryn. Oznaczany metodą miareczkowania…
... zobacz całą notatkę

Komentarze użytkowników (0)

Zaloguj się, aby dodać komentarz