Biochemia - wykłady (wstępne zagadnienia, kod genetyczny, katalizowanie enzymów)

Nasza ocena:

4
Komentarze: 0
Notatek.pl

Pobierz ten dokument za darmo

Podgląd dokumentu
Biochemia - wykłady (wstępne zagadnienia, kod genetyczny, katalizowanie enzymów) - strona 1

Fragment notatki:

Biochemia
Wykład 1 – 13.10.14r.
Stryer, Berg „Biochemia” PWN
„Biochemia Harpera”
Biochemia:
- jest to nauka zajmująca się różnorodnymi molekułami, które występują w żywych
komórkach oraz związanymi z nimi reakcjami chemicznymi;
- to nauka zajmująca się chemicznymi składnikami żywych komórek oraz reakcjami i
procesami, którym one ulegają w organizmie;
- to nauka dotycząca chemicznych podstaw życia
Zadania biochemii:
- opisywanie i wyjaśnianie na poziomie molekularnym wszystkich procesów chemicznych,
zachodzących w żywych komórkach i organizmie (skurcz, przemiana glukozy)
- jak powstaje życie
- ewolucja
Celem biochemii jest wyjaśnienie mechanizmu procesów fizjologicznych, patofizjologicznych oraz
pomoc w diagnozowaniu chorób, monitorowaniu zmian chorobowych, leczeniu oraz zapobieganiu
ich powstawania.
Szlaki metaboliczne
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
DNA, RNA, białka
enzymy, przemiana białek i aminokwasów
węglowodany
kwasy tłuszczowe, lipidy
lipoproteidy, witaminy
cholesterol, hormony
integracja metabolizmu
przekaźnictwo sygnału w komórce
biochemia pokazuje reakcje, jakie zachodzą w organizmie.
DA – dopomina
L - DOPA –
AADC – dekarboksylaza aminokwasów aromatycznych
COMT – metylotransferaza katecholowa
MAO – monoaminoksydaza
RDOPAC??? – kwas dihydroksyfenyloacectylowy
HVA – kwas homowanilinowy
3 – MT – 3 – metoksytyramina
3 – OMD – 3 – o 0 metylodopa……
Biochemia w medycynie:
Kwasy nukleinowe  choroby genetyczne
Białka  niedokrwistość sierpowato – krwinkowa
Lipidy  miażdżyca
Węglowodany  cukrzyca
1
Metody stosowane w biochemii:
- oczyszczanie
- rozdział – chromatografia, elektroforeza
- ultrawinowanie
- krystalografia rentgenowska, spektroskopia
Materia nieożywiona
Organizm żywy
Organizm ludzki
O – 52%
Si – 26%
Al – 7%
Mg – 2%
Na – 2%
Cl 0 3%
Fe – 4%
Pozostałe – 4%
(litosfera + hydrosfera + atmosfera)
O – 63%
C – 19%
H – 9%
Pozostałe – 4%
C – 19%
H – 9%
O – 63%
N – 5%
Pozostałe – 4%
(człowiek)
biomolekuły
Jednostka budulcowa
Podstawowe funkcje
DNA
RNA
białka
deoksyrybonukleoidy
rybonukleoidy
aminokwasy
polisacharydy
glukoza
lipidy
Kw. tłuszczowe
Materiał genetyczny
Matryca w biosyntezie białek
Różnorodność pełnionych
funkcji w komórce (enzymy,
elementy kurczliwe,
białka cytoszkieletowe)
Krótkotrwałe magazynowanie
energii w postaci glukozy,
glikogenu
Długotrwałe
magazynowanie energii w
postaci triacylogliceroli
Mocne i słabe siły pomiędzy atomami – utrzymują je razem w poszczególnych cząsteczkach oraz
pozwalają na interakcję pomiędzy różnymi cząsteczkami biologicznymi.
Wiązania mocne – kowalencyjne – 2 atomy użytkują jedną wspólną parę elektronów
(w. pojedyncze), więcej niż jedną parę elektronów – wiązanie podwójne, czy potrójne.
Wiązanie peptydowe – wiązanie z grupą karboksylową jednego aminokwasu z grupą aminową
drugiego aminokwasu.
Wiązania estrowe
Wiązania disiarczkowe/disytocyna
Wiązania słabe – interakcje niekonwalencyjne – równie ważne w określeniu właściwości i funkcji
cząstek biologicznych (kwasów nukleinowych, białek,

(…)

…) – nie katalizuje jednej cząsteczki, lecz
więcej.
● umiarkowana specyficzność (aminopeptydazy, karboksypeptydazy, pepsyna, trypsyna,
chymotrypsyna) – zawężona specyficzność do poszczególnych substratów; katalizują reakcje tylko
niektórych.
● bardzo wąska specyficzność substratowa (arginaza, laktaza, sacharoza) – enzym katalizuje tylko
jedną reakcję.
Izoenzymy – są to enzymy katalizujące tę samą reakcję, wytwarzane…
… reakcji enzymatycznej wg Michaelisa - Mentena
Biochemia, Berg JM, Tymoczko JT, Stryer L – strona 202-203.
Układ Lineaveawera i Burk 1/v do 1/s pozwala na bardziej precyzyjne wyznaczenie wartości stałej
Michaelisa Km oraz Vmax.
Jakie jest znaczenie praktyczne wartości Km dla danego enzymu:
● Km oznacza takie stężenie substratu, dla którego połowa miejsc aktywnych w enzymie jest
wysycona substratem. Można określić powinowactwo danej cząsteczki, która jest katalizowana
● Km informuje o wzajemnym……?
Jakie jest znaczenie praktyczne wartości Vmax dla danego enzymu:
● przy znanej ilości miejsc aktywnych, znajomość Mas pozwala określić liczbę obrotów dla danego
enzymu.
12
● liczba obrotów określa liczbę cząsteczek substratu przekształconych w produkt reakcji przez 1
cząsteczkę enzymu ……..
● …….
Regulacja…
… – katabolizm).
Aktywowane cząsteczki nośników służą jako energetyczne wahadła, to łączniki wiążące rozkład
cząsteczek pożywienia i uwalnianie energii (katabolizm) z wymagającymi dostarczenia energii
reakcjami biosyntezy (anabolizm) i innymi formami czynności komórki.
3
Katabolizm – rozkład cząsteczek organicznych do mniejszych cząsteczek o niższym niż substraty na
poziomie energetycznym. Procesy kataboliczne…

cząsteczek pożywienia i uwalnianie energii (katabolizm) z wymagającymi dostarczenia energii
reakcjami biosyntezy (anabolizm) i innymi formami czynności komórki. Reakcje, które są
katalizowane przez katalizatory – nie musi być dostarczana taka duża ilość energii.
● Katalizatory – przyspieszają reakcje chemiczne, nie ulegając zużyciu. W trakcie reakcji ulegają
one zwykle zmianom fizycznym (konformacyjnym…
… ( L – seryna + indol = L – tryptofan.
Nakłady energii potrzebne do biosyntezy wiązań w makrocząsteczkach
Makrocząsteczka Monomer
Typ wiązania
białko
Aminokwas
Kwas nukleinowypol
Nukleotyd
polisacharyd
Cukier prosty
Pojedyncza reakcja:
Glukoza + fruktoza  sacharoza. ∆G = +23kJ/mol
Wynik netto: reakcja nie zajdzie!
10
Sprzężone reakcje:
● Glukoza + ATP  glukozo – 1 – P + ADP
} ∆G = ++7,5 kJ/mol…
... zobacz całą notatkę

Komentarze użytkowników (0)

Zaloguj się, aby dodać komentarz