To tylko jedna z 4 stron tej notatki. Zaloguj się aby zobaczyć ten dokument.
Zobacz
całą notatkę
Aminokwasy i ich reakcje chemiczne
W latach 1900-1910 niemiecki chemik Emil Fischer udowodnił, że białka zbudowane są z aminokwasów, które powiązane są w długie łańcuchy zwane łańcuchami polipeptydowymi. Gdy łączą się dwa aminokwasy, otrzymamy dwupeptyd, gdy trzy - trójpeptyd, gdy więcej - wielopeptyd. Peptydy zawierające do 10 reszt aminokwasów nazywamy oligopeptydami, gdy zawierają więcej reszt - polipeptydami. Peptyd powstaje przez połączenie grupy karboksylowej (-COOH) jednego aminokwasu z grupą aminową (-NH2) drugiego aminokwasu z wydzieleniem czasteczki wody. Przykład - powstawanie dwupeptydu alanino-alanina z alaniny
Charakterystycznym wiązaniem, które powstaje przy połączeniu się dwóch i więcej ze sobą aminokwasów jest tzw. wiązanie peptydowe (-NH-CO-), zaznaczone na cząsteczce alanino-alaninie ramką. Po utworzeniu wiązania peptydowego między dwiema cząsteczkami aminokwasów powstaje wolna grupa aminowa (-NH2) oraz karboksylowa (-COOH). Obie zatem mogą tworzyć dalsze wiązanie peptydowe z innymi aminokwasami. Dłuższy łańcuch powstaje z połączenia kilku aminokwasów, czyli tzw. wielopeptyd, który można przedstawić następująco
W tablicy 13.1 podano główne aminokwasy występujące w białkach
Tablica 13.1
Główne aminokwasy występujące w białkach
Skrót
Nazwa zwyczajowa
Wzór strukturalny
Kwasy monoaminomonokarboksylowe
Gly
glicyna
Ala
alanina
Ser
seryna
Thr
treonina
Met
metionina
Val
walina
Ile
izoleucyna
Leu
leucyna
Phe
fenyloalanina
Tyr
tyrozyna
Cys
cysteina
Kwasy monoaminodikarboksylowe
Asp
kwas asparginowy
Glu
kwas glutaminowy
Kwasy diaminomonokarboksylowe
Arg
arginina
Lys
lizyna
Aminokwasy zawierające pierścienie heterocykliczne
Pro
prolina
His
histydyna
Trp
tryptofan
Aminokwasy zawierające grupę amidową
Asn
aspargina
Gln
glutamina
... zobacz całą notatkę
Komentarze użytkowników (0)