To tylko jedna z 3 stron tej notatki. Zaloguj się aby zobaczyć ten dokument.
Zobacz
całą notatkę
ENZYMY 1. Pojęcia enzym – są to katalizatory, które zmieniają szybkość reakcji poprzez obniżenie energii aktywacji, same nie ulegając zmianie. Enzymy są wysoce specyficzne, a ich aktowność może być regulowana. W zasadzie wszystkie enzymy są białkami, poza pewnymi RNA czynnymi katalitycznie. inhibitor – każda cząsteczka działająca bezpośrednio na enzym w kierunku zmniejszania jego szybkości katalitycznej. Mogą być normalnymi metabolitami komórkowymi, które hamują dany enzym w ramach naturalnej metabolicznej kontroli odpowiedniego szlaku. Inne inhibitory mogą być substancjami obcymi dla organizmu, takimi jak toksyny i leki, i w tym przypadku hamowanie enzumu może mieć działanie terapeutyczne, ale również letalne miejsce aktywne (centrum aktywne) – jest regionem enzymu, który wiąże substrat, tworzy kompleks enzym-substrat i przekształca go w produkt. Miejsce aktywne ma wymiar przestrzenny i często stanowi w białkowym enzymie zagłębienie lub szczelinę na powierzchni białka, w której substrat związany jest licznymi słabymi oddziaływaniami. Dwa modele wyjaśniające sposób, w jaki enzym wiąże swój substrat: model zamka i klucza oraz model dopasowania indukowanego 2. Trypsyna, chymotrypsyna i elastaza Enzymy trawienne trypsyna, chymotrypsyna i elastaza powstają w trzustce i należą do hydrolaz, a dokładniej do endopeptydaz. Trypsyna katalizuje hydrolizę wiązań peptydowych, w miejscach w których grupy karbonylowe należą do argininy albo lizyny . W centrum aktywnym trypsyny znajduje się seryna jako główny aminokwas kontaktowy, przez co trypsynę zalicza się do podpodklasy endopeptydaz serynowych. Optimum dla działania trypsyny wynosi ok. pH 8. Efektem jej działania na białko są peptydy o różnej długości łańcucha. Chymotrypsyna hydrolizuje wiązania peptydowe po karboksylowej stronie aminokwasów zawierających aromatyczny łańcuch boczny, oraz rozgałeziony alifatyczny łańcuch boczny: metionią, tryptofanem, fenyloalaniną, tyrozyną i leucyną . Elastaza hydrolizuje wiązania peptydowe, w sąsiedztwie których znajdują się aminokwasy o małych cząsteczkach, np. glicyna, alanina i seryna. Ich triadę katalityczną tworzą : seryna (Ser), asparginian (Asp), histydyna (His). (?) 3. Podział proteinaz (endopeptydaz) Na podstawie mechanizmu katalizy endopeptydazy podzielono na następujące podpodklasy: serynowe, cysteinowe, aspartylowe, treoninowe, metaloproteinazy oraz proteinazy o nieznanym mechanizmie katalizy. (?) 4. Co to są hydrolazy, peptydazy (w tym egzo- i endopeptydazy) Hydrolazy – klasa enzymów katalizujących rozcięcie wiązania chemicznego w procesie hydrolizy.
... zobacz całą notatkę
Komentarze użytkowników (0)