Biochemia - aminokwasy ,białka, enzymy

Notatkę dodano: 19.04.2012,
Pobrań: 21,
Wyświetleń: 681
Podgląd dokumentu

AMINOKWASY, BIAŁKA ENZYMY

1. Aminokwasy, peptydy i białka

Budowa (wzory chemiczne aminokwasów), wiązanie peptydowe, struktury I-, II-, III- i IV- rzędowe, motywy i domeny funkcjonalne

właściwości chemiczne: właściwości kwasowo-zasadowe, punkt izoelektryczny, techniki rozdziału

-aminokwasy uczestniczą w: przewodzeniu impulsów nerwowych, biosyntezie porfiryn, puryn, pirymidyn, mocznika

- polipeptydy: są hormonami, czynnikami uwalniającymii hormony, neuroprzekaźnikami

- człowiek jest w stanie syntetyzować 10 z 20 L-alfa-aminokwasów

- selenocysteina - powszechnie nazywany 21. aminokwas - NIE JEST określona przez trzyliterowy kodon

- w fizjologicznym pH (ok. 7,4), aa. występują w formie jonów obojnaczych

Wiązanie peptydowe

Wiązanie peptydowe wykazuje charakter częściowo podwójnego wiązania, powodujące koplanarność czterech atomów wiązania peptydowego (Harper s.24, ryc 3-4)

Struktura pierwszorzędowa - liczba i kolejność wszystkich reszt aminokwasowych w peptydzieInaczej - sekwencja aminokwasowa rozpoczynająca się od N-końcowej reszty aminokwasowej

np. Lys-Leu-Tyr-Gln ---> lizylo-leucylo-tyrozylo-glutamina Końcówka -ina wskazuje, że grupa α-karboksylowa tego aminokwasu nie jest zaangażowana w tworzenie wiązania peptydowego

Rysowanie:gr. aminowa umownie po lewej

Struktura drugorzędowa - wynika z pofałdowania polipeptydu w motywy strukturalne utrzymywane wiązaniami wodorowymi, takie jak helisa α, struktura β, skręty β i pętle

α-helisa- prawoskrętna- na jeden skręt przypada średnio 3,6 reszty aa.- grupy R każdej reszty aminokwasowej wystają na zewnątrz- stabilność zapewniona dzięki wiązaniom wodorowym utworzonym z O grupy karbonylowej i H grupy N-H wiązania peptydowego, czwartej z kolei reszty aminokwasowej

β-harmonijka- struktura harmonijki- stabilizowana wiązaniami wodorowymi podobnie jak w strukturze alfa, lecz tutaj wiązania tworzą się między sąsiednimi fragmentami struktury- możliwe struktury równoległa (mostki rozmieszczone równolegle lecz skośnie, w różnych kierunkach) i antyrównoległa (mostki raz blisko, raz daleko od siebie, w przybliżeniu prostopadłe do szkieletu polipeptydowego), ryc. 5-5, s.42 Harper

Pętle i zgięcia

W przybliżeniu połowa reszt aminokwasowych w „typowym” białku globularnym występuje w helisach alfa i strukturach beta, a połowa w pętlach, zwrotach, skrętach, zgięciach itp.

Skręt β obejmuje cztery reszty aminokwasowe, z których pierwsza jest połączona wiązaniem wodorowym z czwartąz kolei, co skutkuje ostrym zwrotem o 180*.W skrętach β występują często glicyna i prolina

Struktura trzeciorzędowa - określa związki między domenami struktury drugorzędowej. Określa jak drugorzędowe elementy struktury - helisy, pofałdowane kartki, zagięcia, skręty i pętle - układają się w przestrzeni trójwymiarowej tworząc domeny i jak te domeny są ułożone względem siebie.